Transketolaasi

Transketolaasi on entsyymi, joka osallistuu pentoosifosfaattireittiin ja Calvinin kiertoon, joka on osa fotosynteesiä. Transketolaasi katalysoi kahta reversiibeliä reaktiota: ksyluloosi-5-fosfaatin reaktiota sedoheptuloosi-7-fosfaatiksi ja glyseraldehydi-3-fosfaatiksi sekä erytroosi-4-fosfaatin ja ksyluloosi-5-fosfaatin reaktiota fruktoosi-6-fosfaatiksi.[1] Transketolaasin EC-numero on EC 2.2.1.1 ja CAS-numero 9014-48-6.[2]

Malli leivinhiivan (Saccharomyces cerevisiae) transketolaasin rakenteesta

Toiminta

Rakenteeltaan transketolaasi on dimeeri. Entsyymi vaatii toimiakseen koentsyymikseen tiamiinipyrofosfaatin ja magnesiumionin. Entsyymin inhibiittoreita ovat muun muassa tiamiinipyrofosfaattia muistuttavat yhdisteet, kuten oksitiamiini.[2]Transketolaasin toimintamekanismi pentoosifosfaattireitissä on seuraava. Tiamiinipyrofosfaatista muodostuu ylidi, jossa hiilellä on negatiivinen varaus ja typellä positiivinen varaus. Tämä ylidi reagoi ketoosin, kuten ksyluloosi-5-fosfaatin karbonyyliryhmän kanssa ja muodostunut additiotuote hajoaa retroaldolireaktiolla. Tämän reaktion tuotteina muodostuu glyseraldehydi-3-fosfaatti ja enamiini, joka reagoi riboosi-5-fosfaatin karbonyyliryhmän kanssa muodostaen sedoheptuloosi-7-fosfaattia. Transketolaasi siis siirtää kaksi hiiliyksikköä ksyluloosi-5-fosfaatilta riboosi-5-fosfaatille. Erytroosi-4-fosfaatin ja ksyluloosi-5-fosfaatin reaktion mekanismi on samanlainen, mutta siinä hiilten vastaanottajana toimii erytroosi-4-fosfaatti.[1][3]

Calvinin syklissä transketolaasi katalysoi fruktoosi-6-fosfaatin ja glyseraldehydi-3-fosfaatin reaktiota ksyluloosi-5-fosfaatiksi ja erytroosi-4-fosfaatiksi sekä sedoheptuloosi-7-fosfaatin ja glyseraldehydi-3-fosfaatin reaktiota ksyluloosi-5-fosfaatiksi ja riboosi-5-fosfaatiksi. Reaktio on samanlainen mekanismiltaan kuin pentoosifosfaattireitissä.[1][3]

Transketolaasin aktiivisuutta verisoluissa käytetään määrittämään tiamiinin ja tiamiinipyrofosfaatin määrää ihmiskehossa. Tiamiinipitoisuuden ollessa alhainen on transketolaasin aktiivisuus pieni.[4]

Lähteet
  1. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko & Lubert Stryer: Biochemistry, 6th Edition, s. 571, 581. W. H. Freeman and Company, 2006. ISBN 978-0-7167-8724-2. (englanniksi)
  2. EC 2.2.1.1 - transketolase Brenda. Viitattu 11.03.2013. (englanniksi)
  3. John McMurry, Tadhg P. Begley: The organic chemistry of biological pathways, s. 208. Roberts and Company Publishers, 2005. ISBN 978-0974707716. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 11.03.2013). (englanniksi)
  4. Michael Lieberman, Allan D. Marks, Colleen M. Smith: Marks' essential medical biochemistry, s. 348. Lippincott Williams & Wilkins, 2006. ISBN 978-0-7817-9340-7. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 11.03.2013). (englanniksi)
    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.