Puriini

Puriini on typpipitoinen orgaaninen emäs, jolla on pyrimidiini- ja imidatsolirenkaan muodostama kaksoisrengasrakenne. Se on adeniinin ja guaniinin rakenneosa.

Puriini
Tunnisteet
CAS-numero 120-73-0
SMILES C1(NC=N2)=C2C=NC=N1
Ominaisuudet
Kemiallinen kaava C5H4N4
Sulamispiste 214 °C

Nukleiinihapoissa puriineja on kahta tyyppiä: adeniini (A) ja guaniini (G). DNA:n kaksoiskierre muodostuu puriinien pariutuessa vetysidoksin pyrimidiinien kanssa. Adeniini pariutuu tymiinin tai urasiilin kanssa ja guaniini pariutuu sytosiinin kanssa. Emäkset ovat kiinnittyneinä DNA:n tai RNA:n sokeriosan ykköshiileen.

On myös muita puriinirakenteisia emäksiä, jotka eivät ole osana nukleiinihappoja. Tällainen on esimerkiksi kofeiini.

Puriinien biosynteesistä

Puriinirengas tuotetaan elävissä soluissa aspartaatista, glutamiinista, glysiinistä, N-10-formyylitetrahydrofolaatista ja N-5,N-10-metyylitetrahydrofolaatista.[1] Puriinien biosynteesissä tarvitaan myös lukuisia entsyymejä ja muita molekyylejä.

Tarkemmin puriineja tuotetaan soluissa reaktioketjussa, jossa on 12 vaihetta alun riboosiyhdiste ja lopun puriinin sisältävä IMP mukaan lukien. Reaktioketju tarvitsee muun muassa alfa-D-riboosi-5P:tä (riboosi, jossa viiden fosforihapon ketju), adenosiinitrifosfaattia eli ATP:tä, glutamiinia, glysiiniä, N-5,N-10-metyyli-H4-folaattia, hiilidioksidia, aspartaattia ja N-10-formyyli-H4-folaattia. Reaktioita katalysoi ainakin viisi entsyymiä ja biotiini sekä ATP ja magnesiumioni Mg2+.[2] Syntynyt inosiini-monofosfaatti IMP muutetaan edelleen adenyylisucconaatiksi AMPS ja adenosiinimonofosfaatiksi eli AMP:ksi. Toiset reaktiot tuottavat IMP:stä ksantosiinimonofosfaatin XMP kautta guanosiinimonofosfaattia GMP:tä.[3] IMP:n muuttaminen AMPS:ksi vaatii entsyymin (adenylosukkinaattisyntaasin), glysiiniä, GTP:tä ja Mg2+:aa. AMPS:n muuttaminen AMP:ksi vaatii adenylosukkinaatti-entsyymin. Toinen haara, IMP:n muutto XMP:ksi vaatii NAD+:n, vettä H2O ja IMP-dehydrogeneraasi-entsyymin. XMP:n muutto GMP:ksi vaatii glutamiinia, ATP:tä ja GMP-syntetaasia.[4]

Lähteet

  1. Harper's Biochemistry, 18. edition, 1981, ISBN 0-87041-036-9, s. 133, Figure 26–2.
  2. harper16, s. 334, Figure 26–3
  3. harper16, s. 335, figure 26-4
  4. harper16, s. 335, Figure 26-4

    Aiheesta muualla

    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.