Proteaasi

Proteaasi (myös proteinaasi tai peptidaasi) on yhteinen nimi niille entsyymeille, jotka aiheuttavat proteolyysin eli pilkkovat proteiineja hydrolysoimalla aminohapoista koostuvan proteiinin aminohappojen välisiä peptidisidoksia.[1]

HI-viruksen lisääntymisen kannalta elintärkeä HIV-1 -proteaasi. Proteaasin aktiiviseen keskukseen on liittyneenä ritonaviiri -niminen proteaasin estäjä, jota käytetään antiretroviraalina HIV-infektion hoitoon.

Proteaaseja pidettiin pitkään löytymisensä jälkeen vain proteiineja yksinkertaisesti hajottavina entsyymeinä, kuten esim. pepsiini. Sittemmin on ymmärretty proteaasien toiminnan voivan olla myös hyvin tarkkaan kohdeproteiininsa valikoivaa ja saksimaista, kuten esimerkiksi verenpaineen säätelyssä toimivan angiotensiinikonvertaasin toiminta.[2]

Proteaasien luokittelu

Luokittelu katalyyttisen mekanismin perusteella

Proteaasit luokitellaan niiden katalyyttisen mekanismin perusteella seitsemään ryhmään:[3]

  • Aspartaattiproteaasit, kuten ihmisen pepsiini A.[4]
  • Seriiniproteaasit, kuten kymotrypsiini A.[5]
  • Treoniiniproteaasit, kuten munuaistiehyiden läpimitan säätelyssä tärkeä polykystiini-1.[6]
  • Metalloproteaasit, kuten karboksipeptidaasi A1.[7]
  • Kysteiiniproteaasit, kuten kaspaasi-1.[8]
  • Glutamaattiproteaasit, kuten eräästä Scytalidium-suvun sienestä löydetty skytalidoglutamaattipeptidaasi.[9]
  • Asparagiiniproteaasit, kuten eräs ihmisen polioviruksen kapsidin muodostuksessa olennainen proteaasi.[10]

Lisäksi on löydetty proteaaseja, jotka käyttävät useampaa kuin yhtä yllä luetelluista mekanismeista.[11]

Muut luokittelutavat

Proteaaseja voidaan luokitella myös mm. niiden evolutiivisen sukulaisuuden perusteella heimoihin ja perheisiin sekä niiden toiminnan kannalta ihanteellisen pH:n mukaan happamassa, neutraalissa tai emäksisessä liuoksessa aktiivisiin proteaaseihin.

Toimintamekanismi

Esim. ruoansulatukseen osallistuvat proteaasit pilkkovat pitkät proteiinimolekyylit pienemmiksi palasiksi leikkaamalla proteiiniketjun aminohappojen välisen peptidisidoksen. Eksopeptidaaseiksi kutsutaan vain aminohappoketjun päistä peptidisidoksia hydrolysoivia proteaaseja. Endopeptidaasit puolestaan pilkkovat aminohappoketjun sisällä olevia peptidisidoksia.

Lähteet

Viitteet
  1. Barret, A J ja McDonald, J K: Nomenclature: protease, proteinase and peptidase. (PDF) Biochem J, 1986, nro 3, s. 935. Viitattu 26.12.2013.
  2. Lopéz-Otín, Carlos ja Bond, Judith S.: Protases: Multifunctional Enzymes in Life and Disease. (PDF) The Journal of Biological Chemistry, 2008, nro 283, s. 30433–30437. Viitattu 26.12.2013
  3. Families of Proteolytic Enzymes. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  4. Summary for peptidase A01.001: pepsin A. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  5. Summary for peptidase S01.001: chymotrypsin A (cattle-type). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  6. Family T6. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  7. Summary for peptidase M14.001: carboxypeptidase A1. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  8. Summary for peptidase C14.001: caspase-1. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  9. Pillai, B. et al. Crystal structure of scytalidoglutamic peptidase with its first potent inhibitor provides insights into substrate specificity and catalysis. J Mol Biol, 2007, nro 2, s. 343–361. Viitattu 26.12.2013
  10. Family N8. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  11. Family P1. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013

Aiheesta muualla
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.