Metioniinisyntaasi

Metioniinisyntaasi on entsyymi, joka katalysoi metioniinin muodostumista homokysteiinistä ja levomefoolihaposta eli 5-metyylitetrahydrofoolihaposta. Entsyymiä esiintyy niin esitumaisissa kuin aitotumaisissakin eliöissä ja se osallistuu aminohappojen aineenvaihduntaan. Metioniinisyntaasin EC-numero on EC 2.1.1.13.[1][2][3]

Malli metioniinisyntaasin rakenteesta

Rakenne ja toiminta

Metioniinisyntaasi on rakenteeltaan dimeeri ja esimerkiksi ihmisen entsyymin molekyylimassa on 80 kDa. Entsyymistä on kahta muotoa, joista toinen tarvitsee toimiakseen koentsyymikseen kobalamiinia ja toinen ei. Kobalamiinista riippumatonta entsyymiä esiintyy muun muassa kasveissa, sienissä, arkeissa ja eräissä bakteereissa. Eläinten ja eräiden bakteerien metioniinisyntaasit vaativat toimiakseen kobalamiinia.[1][2][4]

Metioniinisyntaasin katalysoiman reaktion mekanismin ensimmäisessä vaiheessa metyyliryhmä siirretään levomefoolihapolta kobalamiinille, jolloin muodostuu tetrahydrofoolihappoa ja metyloitunutta kobalamiinia. Samalla kobalamiinin sisältävä koboltti-ioni hapettuu hapetusluvulta +I hapetusluvulle +III. Seuraavassa vaiheessa metyyliryhmä siirretään metyloidulta kobolamiinilta homokysteiinille, jolloin siitä muodostuu metioniinia.[2][4] Molempien metyyliryhmien siirron seurauksena kobalamiinin konfiguraatio muuttuu, mikä viittaa siihen, että reaktio tapahtuu SN2-reaktion kaltaisesti[2]. Jotta entsyymin aktiivisuus palautuisi täytyy kobalamiinin koboltin vielä pelkistyä hapetusluvulle +I. Eläimillä tämän suorittaa toinen entsyymi metioniinisyntaasireduktaasi, mutta bakteereilla pelkistimenä toimii flavodoksiini[1].

Metioniinisyntaasin puutosta tai heikkoa toimintaa esiintyy lähinnä imeväisikäisillä lapsilla. Oireina voivat olla anemia, väsyneisyys, ruokahaluttomuus, hypotonia ja kehityksen viivästyminen. Osa potilaista hyötyy hydroksykobalamiini-, betaiini- ja foolihappolisistä.[5]

Lähteet
  1. EC 2.1.1.13 – methionine synthase Brenda. Viitattu 27.2.2017. (englanniksi)
  2. Daniel L. Purich, R. Donald Allison: The Enzyme Reference, s. 574–575. Academic Press, 2003. ISBN 9780080550817. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 27.2.2017). (englanniksi)
  3. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko & Lubert Stryer: Biochemistry, 6th Edition, s. 691–692. W. H. Freeman and Company, 2006. ISBN 978-0-7167-8724-2. (englanniksi)
  4. Ruma Banerjee: Chemistry and Biochemistry of B12, s. 682–685. John Wiley & Sons, 1999. ISBN 978-0-471-25390-7. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 27.2.2017). (englanniksi)
  5. Julia A. McMillan, Ralph D. Feigin, Catherine DeAngelis, M. Douglas Jones: Oski's Pediatrics, s. 2159. Lippincott Williams & Wilkins, 2006. ISBN 978-0781738941. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 27.2.2017). (englanniksi)
    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.