Kudostekijä

Ihmisillä TF:n geeni on F3. Tämä on kromosomissa 1 kohdassa 1 p21–22. Geenin pituus on noin 12.4 kiloemäsparia (kbp). Siinä on 6 eksonia.[2]

Ihmisillä TF:ssä 263 aminohappoa (AH) ja sen massa on 46 kDa. Siinä on 3 proteiinidomeenia: N-terminaalinen pitkä solunulkoinen domeeni (219 AH), lyhyt solukalvon läpäisevä domeeni (23 AH) ja C-terminaalinen lyhyt soluliman puoleinen domeeni (21 AH).[1] Vaihtoehtoinen silmukointi tuottaa myös monia vereen liukoisia TF-muotoja, mutta nämä eivät osallistu hyytymiseen.[2]

Ihmisillä TF:iä muodostuu ja on verisuonia ympäröivissä sileälihassoluissa, suonten epiteelin ulkokerroksen fibroblasteissa ja perisyyteissä. Ne ovat solukalvoissa. Niitä on myös eritoten aivoissa ja epiteelissä keuhkoissa, sydämessä ja istukassa. TF:ien pitoisuudet kudoksissa, joissa niitä on eniten, ovat silti pieniä verrattuna muiden proteiinien pitoisuuksiin. Terveillä ihmisillä ei ole aktiivista TF:ää veressä. Haavan muodostuessa tai suonten muuten vaurioituessa TF:t pääsevät kosketuksiin veren kanssa.[2]

Veressä muuten vapaana olevat tekijä VII:t sitoutuvat nopeasti paljastuneihin TF:iin ja aktivoituvat tekijöiksi VIIa. VII:t voivat aktivoitua myös monien muiden veriproteiinien avulla, joita ovat muun muassa Xa, IXa ja XIa. VII:n aktivaatiossa sen R152 ja I153 välinen peptidisidos katkeaa.[1] VIIa:n sitoutuessa TF:ään solukalvoon muodostuu TF-VIIa-kompleksi. Tämä aktivoi hydrolysoimalla veren tekijä IX:iä ja tekijä X:iä tekijöiksi IXa ja IXa, jotka ovat osa fibriiniä sisältävän verihyytymän tuottavaa proteiinijoukkoa. VIIa aktivoi näitä tekijöitä yksinkin, mutta sen teho on mitätön, jos se ei ole kiinni TF:ssä.[2]

Ihmisillä TF-puutosta ei tunneta. TF:ää koodaavan geenin mutaatiot, jotka aiheuttavat sen heikkotoimisuutta, tiettävästi tappavat jo sikiövaiheessa.[3]