Zelula kanpoko matrize

Disakaridoen errepikapenez eratutako kate polisakarido ez adarkatuak dira. Disakaridoak, amino-azukre batez (N-azetilglikosamina edo N-azetilgalaktosamina) eta azido uroniko batez osatuta daude. Polisakarido hauek negatiboki kargaturik daude sulfato eta karboxilo taldeei esker (${\displaystyle {\ce {-OSO3-}}}$ eta ${\displaystyle {\ce {-COO-}}}$). Karga negatibo hauen eraginez sodio ioiak erakartzen dituzte (${\displaystyle {\ce {Na+}}}$) eta sodio ioiek ur molekulak erakartzen dituzte osmosi bidez. Lau talde nagusitan banatzen dira: azido hialuronikoa, kondroitin sulfatoa eta dermatan sulfatoa, heparan sulfatoa eta keratan sulfatoa.[1]

Polipeptidoek ez bezala, GAG-ek konformazio zabalak hartzen dituzte, hidrofilikoak baitira; horrela, beraien masa molekularrarekiko bolumen handiak betetzen dituzte eta matrizea gel erakoa bihurtzen dute (nahiz eta polisakarido kontzentrazioa txikia izan). Ehun konektiboetan, GAG-ek, proteina fibrotsu estrukturalen masaren %10 baina pisu gutxiago dute. Hala ere, osatutako gel egiturak hartzen duen bolumenari esker erresistentzia handia ematen dio ehunari.[1]

Proteina zentral batzuei lotura kobalente bidez GAG-ak (azido hialuronikoa izan ezik) lotzerakoan eratzen diren glikoproteinak dira. Lotura hauek, proteinaren serina aminoazidoan (Ser) sortzen dira. Proteoglikano izateko, proteinak gutxienez GAG kate bat izan behar du loturik. Proteoglikanoek, gainera, gainontzeko glikoproteinek baina hidrokarburo masa handiagoa izan ohi dute. Proteoglikanoak oso heterogeneoak dira, kobalenteki lotzen zaizkion GAG-ak luzera, mota eta kopuru ezberdinetakoak baitira; beraz hauen funtzioak ere heterogeneoak dira.[1][2]

Proteglikano batzuk azido hialuronikoarekin elkartu eta kolageno sareen artean geratzen diren egitura handiak eratzen dituzte; adibidez, agrekano proteoglikanoak (kartilagoko proteoglikano nagusia). Beste batzuk kolagenoarekin eta glikoproteina atxikikorrekin lotzen dira, azken hauek gel egituraren barnean murgilduz; adibidez, perlekanoa (oinaldeko xaflako proteoglikano nagusia).[2]

Zelula kanpoko matrizea antolaturik eta zelulak matrizera elkarturik mantentzen laguntzen duten proteinak dira. Horretarako, osagai ezberdinekin loturak sortzeko guneak dituzten domeinuak dituzte. GPA nagusiak: fibronektina, tenaszina, laminina, entaktina (edo nidogenoa).

• Fibronektina: Ehun konektiboan nagusi den GPA dimerikoa da, disulfuro zubiekin elkartutako 2.500 aminoazido inguruko bi kate polipeptidikoz osatua. Kolagenoarekin, proteoglikanoetako GAG-ekin eta zelulekin lotzeko guneak ditu. Zelulen migrazioan ere garrantzia duen proteina da.[1][2]
• Laminina: Oinaldeko xaflako GPA nagusia da, α, β eta γ azpiunitatez osatutako trimeroa. Kolagenoarekin, zelulako hartzaile batzuekin, integrinekin (matrize extrazelularra eta zelularen zitoeskeletoa elkartzen dituen proteina bat), nidogenoekin eta hainbat proteoglikanorekin loturak sortzeko guneak ditu. α kateak integrinekin, perlekanoekin eta distroglikanoarekin lotzeko guneak ditu ${\displaystyle {\ce {-COOH}}}$ muturrean eta integrinekin lotzeko gunea ${\displaystyle {\ce {-NH2}}}$ gunean. β kateak beste lamininekin lotzeko gunea du ${\displaystyle {\ce {-NH2}}}$ muturrean eta γ kateak beste lamininekin eta nidogeno edo entaktinarekin lotzkeo guneak ditu ${\displaystyle {\ce {-NH2}}}$ muturrean. Konfigurazioaren aldetik, hiru kateek 50nm inguruko domeinu helikoidal superkiribildu bat osatzen dute kateen ${\displaystyle {\ce {-COOH}}}$ muturretik hasita (domeinuaren hasieran α kateak hainbat lotura gune ditu) eta gero kate bakoitzak norabide ezberdin bat hartzen du beste 30nm inguru luzatuz (lotura guneak dituzte).[3][2]

Animalietan topatzen den proteina familia ugaria da (ugaztunen proteina masaren %25). Ehun konektiboko zelulek exozitatzen dute gehien bat eta hezurretan eta larruazalean osagai nagusia da. Prolinan (Pro), glizinan (Gly) eta hidroxiprolinan (Hyp) aberatsak diren 3 α-katez osatutako helizea da. Gly-X-Y sekuentzia etengabe errepikatzen da kate hauetan, X eta Y edozein aminoazido izanik (X posizioan prolina egon ohi da eta Y posizioan hidroxiprolina). Prolinak eta hidroxiprolinak, duten egiturari esker, helizea egonkortzen dute; glizinak, aminoazido txikiena izanik, helizea oso elkartuta egotea baimentzen du. Gainera, glizinak beste kateetako aminoazidoekin hidrogeno zubiak era ditzake helize hirukoitza egonkortuz.[4][5][2]

Kolagenoaren egitura, helize hirukoitza.

Kolagenoaren kate polipeptidikoak erretikulu endoplasmatiko pikortsuan sintetizatzerakoan ez da hidroxiprolinarik ezta hidroxilisinarik (Hyl) agertzen. Hauen ordez, prolina eta lisina (Lys) kodetzen dira eta aldaketa batzuen bidez prolina batzuk hidroxiprolinan eta lisina gehienak hidroxilisinan eraldatzen dira; honela, helize hirukoitzak hidrogeno zubi gehiago eratu ditzake. Aminoazido eraldatu hauek oso gutxitan topatzen dira bestelako proteinetan, hidroxiprolina landareen zelula paretako glikoproteina batzutan ugaria izan arren.[2]

25 α-kate ezberdin ezagutzen dira, bakoitza gene ezberdin batek kodetuta; honela, berez 15.000 kolageno motak existitu beharko lukete, baina 30 bat mota soilik identifikatu dira. Kolageno helizeek (300nm luze), zelula kanpoko matrizera exozitatzerakoan, kolageno mikrozuntzak eratzen dituzte helize ezberdinetako lisina eta hidroxilisina aminoazidoen artean sortzen diren lotura kobalenteei esker. Kolageno mikrozuntzak elkartuz, kolageno zuntzak eratzen dira eta hauek eremu argiko argi mikroskopioarekin ikusi daitezke.[1][5][2]

Hala ere, kolageno mota guztiek ez dituzte kolageno mikrozuntzak eratzen; batzuk, Gly-X-Y sekuentziaren etenaldiengatik, egitura helikoidala galdu eta mikrozuntzak osatu ordez, elkarrekin gurutzamenduak sortuz, bi dimentsiotako sareak sortzen dituzte (IV, VI eta XVIII motako kolagenoek adibidez).[2]

Elastikotasuna behar duten ehunetako matrize extrazelularrean topatzen den proteina da (biriketan edo larruazalean adibidez). Proteina hidrofobiko honek, kolagenoa bezala, glizina eta prolina asko ditu. Elastina polipeptidoek sare bat osatzen dute lisina aminoazidoen arteko lotura kobalenteen bidez elkartuta mantenduz eta sare honek uzkurtu eta zabaltzeko gaitasun handia du.

Lau lisinek eratutako desmosina eraztuna. Zikloan, nitrogeno bakar bat agertzen da, lisil oxidasak oxidatu ez duen lisinaren erradikaleko amino taldearena.

Lisinen arteko loturak sortzeko lisil oxidasa entzimak parte hartzen du. Lisina askoren amino taldea (${\displaystyle {\ce {-NH2}}}$) aldehido taldearengatik (${\displaystyle {\ce {-CHO}}}$) ordezkatzen du eta kate bateko 2 lisinen eta beste kate paralelo bateko 2 lisinen erradikalak (batek amino taldea eta beste hiruek aldehido taldea dutela) kondentsatzen dira desmosina eraztuna eratuz. Modu honetan, elastina kateak kobalenteki loturik geratzen dira.

• Presio osmotikoari aurre egitea. Animalietan ez bezala, landareetan zelula kanpoko matrizearen eta zitosolaren oreka osmotikoak ez dira berdinak, eta landare zelulek osmosi bidez ura jaso eta puztutzeko joera dute. Zelula paretari esker, presio osmotiko hau ekiditen da.[2]
• Barrera fisiko gisa jardutea. Bakterio, onddo eta birusetatik babesten ditu zelulak; beraz, hauek zelula infektatzeko, zelula pareta degradatuko duten entzimak jariatu behar dituzte.[9]
• Karbohidrato erreserba moduan erabiltzea. Landare askoren hazietako zelula paretak aberatsak dira xiloglukanoan (hemizelulosa mota bat) eta hazteko energia behar duenean, zelulak, polisakarido horiek hidrolizatu eta monosakaridoak lortzeko entzimak jariatzen ditu.[9]