Lotura peptidiko

Lotura peptidikoa aminoazidoen artean gertatzen den lotura kimikoa da. Bi aminoazidoen artean sortzen den lotura kobalentea eta oso egonkorra da. Aminoazido baten α-karboxilo bat hurrengo aminoazidoaren α-amino taldearekin elkartzen da erreakzioan ur molekula bat askatuz.

Dipeptido baten eraketa bi aminoazido lotura peptikoaren bidez elkartzearen ondorioz

Peptidoak

Aminoazidoak lotura peptidikoen bidez elkar lotzean peptido izeneko kateak sortzen dira.

  • Bi aminoazido: dipeptidoa
  • Hiru aminoazido: tripeptido
  • Lau aminoazido: tetrapeptido

Aminoazido gutxiz osatuta peptido kateak oligopeptidoak dita eta kate luzeak aldiz, polipeptidoak.

Aminoazido bat peptido baten osagai bihurtzean, ez da jadanik aminoazido osoa, karboxilo edo amino taldea, edo biak, galdu baititu. Horregatik hondarrak bihurtzen dira, hondar aminoazidoak. Esaterako, tetrapeptido bat sortzeko lau aminoazido eta hiru lotura peptidiko beharko ditugu.

Kate peptidiko baten bi muturrak ez dira berdinak, bereizi egiten dira. Hori dela eta, katea polarra dela esaten da. Katearen mutur batean aminoazidoak amino talde aske bat izango du baina ez du karboxilo talde osoa. Amino talde horri amino muturra edo N-muturra esaten zaio. Katearen beste aldean aldiz, amino taldea ez da osoa eta karboxilo taldea bai, hortaz, karboxilo muturra edo C-muturra izango da hau.

Era honetako konposatuetan, R taldearengatik bereizten dira hondar aminoazidoak eta elkarren segidan izendatzen dira -il atzizkiarekin. Aminoazidoak alderantziz izendatuz gero konposatu desberdina lortuko genuke, beraz, ordenak garrantzi handia du.

Tripeptido bat

Kate nagusian erreparatuz gero, errepikatu egiten dela konturatuko gara. Kate guztietan berdina da, desberdintasun bakarrak luzera eta adarrak (R) dira.

Adar hauek aminoazido hondar osagaien saila edo sekuentzia bezala ezagutzen dira. Honek peptido kateen ezaugarri nagusia direla esan nahi du, hondar aminoazidoak identifikatu ahal izateko beharrezkoak.

Lotura peptidikoaren ezaugarriak

Lotura peptidikoaren osagaiak amidak eta karboniloak dira. Lotura eratzerakoan amida eta karboniloa planu berean kokatzen dira. Hau, karbono eta nitrogenoaren arteko lotura bakuna delako gertatzen da. Hala ere, karbonoak lotura bakunak dituenean izaera tetraedala hartzen du eta hau ez da kasua.

Talde horretan elektronegatiboena oxigenoa da. Nitrogenoa ere nahiko elektronegatiboa den arren (karbonoa baino gehiago bai behintzat), ez da oxigenoa bezainbeste. Beraz, oxigenoak, hain elektronegatiboa denez, berarengana erakartzen ditu karbonoaren elektroiak, erresonantzi elektronikoa sortuz.

Horrela, loturak izaera partzial bikoitza hartzen du, ez da erabat bakuna, baina ezta bikoitza ere. Horregatik kokatzen dira plano berean molekula guzti horiek. Aipatutako bi lotura horiek zurrunak dira, ez dute biratzeko gaitasunik.

Oxigenoak nitrogenoak baino gaitasun handiagoa duenez elektroiak erakartzeko, karga partzial negatiboa hartzen du eta nitrogenoak aldiz, karga partzial positiboa. Era honetako egiturei dipoloak deritze.

Bi talde peptidikoen artean beti α-karbonoa dago. Honek ondoan dituen taldeekin lotura bakuna osatzen du eta biratzea posible du. Beraz, kate peptidikoa ez da erabat zurruna.

Segidan dauden α-karbonoen R taldeak trans konfigurazioa dute, hau da, aurkako aldean kokatzen dira.

Bestalde, proteinaren egitura tridimentsionalak garrantzi handia du beren funtzio fisiologikoan.


Ikus, gainera

Kanpo estekak
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.