La ĉefa trajto de la alfa-helico estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco

                \       /
                 N-H:O=C
                /       \

povas formiĝi inter grupoj N-H kaj C=O, kiuj estas tri aŭ kvar aminoacidajn unuojn disaj (averaĝe 3,6 restaĵojn/volviĝo de spiralo).

Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo.

Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º.

En globecaj proteinoj alfa-helicoj konsistas de 4 aŭ 5 ĝis ĉirkaŭ 40 reziduoj, sed la averaĝa longo estas 10 reziduoj (3 volviĝoj). Malkiel DNA kies bazoj direktas H-ligojn al la kerno/interno de la duobla helico kaj fosfat-grupoj ekstere, alfa-helicoj en proteinoj havas H-ligojn direktitaj al la reziduo en la sama pozicio de alia volviĝo (unuope supren kaj malsupren) kaj la flankajn-grupojn direktitaj al la ekstero de la helico.

Pro tiu direkto de la flank-grupoj al la ekstero de alfa-helicoj, kiam alfa-helico havas sian surfacon direktita al akvaĵaj solvaĵoj, la reziduoj estas averaĝe hidrofilaj kaj kiam la surfaco direktigas al ne-akvaĵaj solvaĵoj (ekz-e membranoj), la aminoacidoj estas averaĝe hidrofobaj.

Ĝenerale, alanino (Ala, A), glutamato (Glu, G), leŭcino (Leu, L), kaj metionino (Met, M) estas bonaj stabiligaj aminoacidoj por alfa-helicoj, malkiel prolino (Pro, P), glicino (Gly, G), tirozino (Tyr, T), kaj serino (Ser, S), kiuj estas malbonaj.


Eksteraj ligiloj

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.