Taste receptor type 1 member 2

Taste receptor type 1 member 2 (T1R2) ist ein Protein aus der Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren im Menschen und ein Teil des Rezeptors für süßen Geschmack.

Taste receptor type 1 member 2
Andere Namen

G-protein coupled receptor 71, Sweet taste receptor T1R2, TS1R2, TAS1R2, G Protein-Coupled Receptor 71, GPR71

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 820 Aminosäuren
Präkursor 839 Aminosäuren, 95.183 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 80834
Ensembl ENSG00000179002
UniProt Q8TE23
Refseq (mRNA) NM_152232.2
Refseq (Protein) NP_689418.2
PubMed-Suche 80834

Eigenschaften

T1R2 bildet ein Heterodimer mit T1R3 und bindet dann Zucker, Zuckeraustauschstoffe und Süßstoffe.[1] Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor.[2] T1R2 ist achtfach N-glykosyliert.[1] T1R2 besitzt wie auch T1R3 eine große extrazelluläre Proteindomäne und sieben Transmembrandomänen.[3] T1R2 ist ohne die extrazelluläre Domäne in Abwesenheit eines Liganden aktiviert, was vermutlich an einer Regulation der Aktivierung durch die extrazelluläre Domäne liegt.[3] Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass Glucose und Aspartam T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,[2] was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.[4] Süßstoffe binden an die Venusfliegenfalle-Domäne am N-Terminus des T1R2.[5] Nach Aktivierung von T1R2 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von G-Proteinen aktiviert,[3] vor allem die Gα-Untereinheit von Gustducin. Dadurch werden vermutlich Adenylylcyclasen gehemmt.[6] Die weitere Signaltransduktion erfolgt über die Phospholipase C PLCβ2 und den Ionenkanal TRPM5, wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).[7][8] In Folge der Aktivierung der Phospholipase PLC-β2 wird PIP2 und Diacylglycerol gebildet.[8] Anschließend erfolgt eine Aktivierung des IP3-Rezeptors und ein Anstieg von Ca2+ im Zytosol, woraufhin der Ionenkanal TRPM5 aktiviert wird.[8]

In den Geschmacksknospen mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack exprimiert.[2] Ein Homodimer aus zwei humanen T1R2 erzeugt ebenfalls einen Süßgeschmack.[9]

Der Rezeptor aus T1R2 und T1R3 wird auch in anderen Geweben gebildet und ist dort vermutlich an der Regulation des Energiestoffwechsels beteiligt.[10] Amilorid hemmt den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R2, während Lactisol den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R3 hemmt.[11]

Einzelnachweise
  1. TAS1R2 - Taste receptor type 1 member 2 precursor - Homo sapiens (Human) - TAS1R2 gene & protein. In: uniprot.org. 17. Oktober 2006, abgerufen am 26. August 2018 (englisch).
  2. G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba, C. S. Zuker: Mammalian sweet taste receptors. In: Cell. Band 106, Nummer 3, August 2001, S. 381–390, PMID 11509186.
  3. E. Sainz, M. M. Cavenagh, N. D. LopezJimenez, J. C. Gutierrez, J. F. Battey, J. K. Northup, S. L. Sullivan: The G-protein coupling properties of the human sweet and amino acid taste receptors. In: Developmental neurobiology. Band 67, Nummer 7, Juni 2007, S. 948–959, doi:10.1002/dneu.20403, PMID 17506496.
  4. X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller, E. Adler: Human receptors for sweet and umami taste. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 99, Nummer 7, April 2002, S. 4692–4696, doi:10.1073/pnas.072090199, PMID 11917125, PMC 123709 (freier Volltext).
  5. H. Xu, L. Staszewski, H. Tang, E. Adler, M. Zoller, X. Li: Different functional roles of T1R subunits in the heteromeric taste receptors. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 101, Nummer 39, September 2004, S. 14258–14263, doi:10.1073/pnas.0404384101, PMID 15353592, PMC 521102 (freier Volltext).
  6. T. Abaffy, K. R. Trubey, N. Chaudhari: Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells. In: American Journal of Physiology - Cell Physiology. Band 284, Nummer 6, Juni 2003, S. C1420–C1428, doi:10.1152/ajpcell.00556.2002, PMID 12606315.
  7. Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker, N. J. Ryba: Coding of sweet, bitter, and umami tastes: different receptor cells sharing similar signaling pathways. In: Cell. Band 112, Nummer 3, Februar 2003, S. 293–301, PMID 12581520.
  8. C. D. Dotson, S. Vigues, N. I. Steinle, S. D. Munger: T1R and T2R receptors: the modulation of incretin hormones and potential targets for the treatment of type 2 diabetes mellitus. In: Current opinion in investigational drugs. Band 11, Nummer 4, April 2010, S. 447–454, PMID 20336593, PMC 4535793 (freier Volltext).
  9. G. Q. Zhao, Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, I. Erlenbach, N. J. Ryba, C. S. Zuker: The receptors for mammalian sweet and umami taste. In: Cell. Band 115, Nummer 3, Oktober 2003, S. 255–266, PMID 14636554.
  10. A. Laffitte, F. Neiers, L. Briand: Functional roles of the sweet taste receptor in oral and extraoral tissues. In: Current opinion in clinical nutrition and metabolic care. Band 17, Nummer 4, Juli 2014, S. 379–385, doi:10.1097/MCO.0000000000000058, PMID 24763065, PMC 4059820 (freier Volltext).
  11. M. Zhao, X. Q. Xu, X. Y. Meng, B. Liu: The Heptahelical Domain of the Sweet Taste Receptor T1R2 Is a New Allosteric Binding Site for the Sweet Taste Modulator Amiloride That Modulates Sweet Taste in a Species-Dependent Manner. In: Journal of molecular neuroscience : MN. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] August 2018, doi:10.1007/s12031-018-1156-5, PMID 30120716.
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