Scyllatoxin

Scyllatoxin (synonym Kaliumkanaltoxin alpha-KTx 5.1, Leiurotoxin I) ist ein Neurotoxin aus dem Skorpion Leiurus quinquestriatus hebraeus (gelber Mittelmeerskorpion).

Scyllatoxin
Scyllatoxin
nach PDB 1SCY
Andere Namen

Leiurotoxin I, LeTx I, Potassium channel toxin alpha-KTx 5.1

Masse/Länge Primärstruktur 31 Aminosäuren, 3.430 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Leiurus quinquestriatus

Eigenschaften

Scyllatoxin ist ein Protein und Skorpiontoxin. Es bindet und hemmt Calcium-aktivierte Kaliumkanäle (Typ SK-Ca, auch bekannt als Apamin-sensitive Kaliumkanäle), nicht aber hSK3 ex4.[1] Scyllatoxin ist aber nicht strukturell mit Apamin verwandt.[2] Scyllatoxin ist amidiert und besitzt drei Disulfidbrücken zwischen C8:C26, C12:C28 und C3:C21.[3] Arginine an den Positionen 6 und 13 sind für die Bindung und Wirkung essentiell.[4] Scyllatoxin macht nur 0,02 % der Proteinmasse im Skorpiongift aus.[5]

Einzelnachweise
  1. O. H. Wittekindt, V. Visan, H. Tomita, F. Imtiaz, J. J. Gargus, F. Lehmann-Horn, S. Grissmer, D. J. Morris-Rosendahl: An apamin- and scyllatoxin-insensitive isoform of the human SK3 channel. In: Molecular pharmacology. Band 65, Nummer 3, März 2004, S. 788–801, doi:10.1124/mol.65.3.788, PMID 14978258.
  2. G. G. Chicchi, G. Gimenez-Gallego, E. Ber, M. L. Garcia, R. Winquist, M. A. Cascieri: Purification and characterization of a unique, potent inhibitor of apamin binding from Leiurus quinquestriatus hebraeus venom. In: The Journal of biological chemistry. Band 263, Nummer 21, Juli 1988, S. 10192–10197, PMID 2839478.
  3. J. M. Sabatier, C. Lecomte, K. Mabrouk, H. Darbon, R. Oughideni, S. Canarelli, H. Rochat, M. F. Martin-Eauclaire, J. van Rietschoten: Synthesis and characterization of leiurotoxin I analogs lacking one disulfide bridge: evidence that disulfide pairing 3-21 is not required for full toxin activity. In: Biochemistry. Band 35, Nummer 33, August 1996, S. 10641–10647, doi:10.1021/bi960533d, PMID 8718853.
  4. E. Buisine, J. M. Wieruszeski, G. Lippens, D. Wouters, A. Tartar, P. Sautiere: Characterization of a new family of toxin-like peptides from the venom of the scorpion Leiurus quinquestriatus hebraeus. 1H-NMR structure of leiuropeptide II. In: The journal of peptide research : official journal of the American Peptide Society. Band 49, Nummer 6, Juni 1997, S. 545–555, PMID 9266482.
  5. Q. Zhu, S. Liang, L. Martin, S. Gasparini, A. Ménez, C. Vita: Role of disulfide bonds in folding and activity of leiurotoxin I: just two disulfides suffice. In: Biochemistry. Band 41, Nummer 38, September 2002, S. 11488–11494, PMID 12234192.
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