N-Acylglucosamin-2-Epimerase

N-Acylglucosamin-2-Epimerase ist ein Enzym, das beim Menschen durch das RENBP-Gen codiert wird.[1][2]

Renin-bindendes Protein
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 48,8 Kilodalton / 427 Aminosäuren (Isoform 1)

29,3 Kilodalton / 254 Aminosäuren (Isoform 2)

Kofaktor ATP
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen RENBP RBP; RNBP
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 5.1.3.8
Substrat N-Acyl-D-glucosamin
Produkte N-Acyl-D-mannosamin
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 5973 19703
Ensembl ENSG00000102032 ENSMUSG00000031387
UniProt P51606 P82343
Refseq (mRNA) NM_002910 NM_001164704
Refseq (Protein) NP_002901 NP_001158176
Genlocus Chr X: 153.94 – 153.94 Mb Chr X: 73.92 – 73.93 Mb
PubMed-Suche 5973 19703

Das Genprodukt hemmt die Renin-Aktivität durch Bildung eines Dimers mit Renin – ein Komplex, der als Renin mit hoher molarer Masse bekannt ist. Das codierte Protein enthält eine Leucin-Zipper-Domäne, die essenziell für die Dimerisation mit Renin ist. Das Genprodukt kann die Umwandlung von N-Acetylglucosamin zu N-Acetylmannosamin katalysieren, was kennzeichnend für eine GlcNAc-2-Epimerase ist. Transkriptvarianten, die alternative Promotoren verwenden, wurden bereits in der Literatur näher beschrieben.[2]

Einzelnachweise
  1. Takahashi S, Inoue H, Miyake Y: The human gene for renin-binding protein. In: J Biol Chem. 267. Jahrgang, Nr. 18, August 1992, S. 13007–13, PMID 1618798.
  2. Entrez Gene: RENBP renin binding protein. Abgerufen am 22. September 2014.

Literatur
  • Inoue H, Takahashi S, Fukui K, Miyake Y: Genetic and molecular properties of human and rat renin-binding proteins with reference to the function of the leucine zipper motif. In: J Biochem. 110. Jahrgang, Nr. 4, 1992, S. 493–500, PMID 1723410.
  • Takahashi S, Miura R, Miyake Y: A study on renin binding protein (RnBP) in the human kidney. In: J. Biochem. 97. Jahrgang, Nr. 2, 1985, S. 671–7, PMID 3924907.
  • Murakami K, Hirose S, Chino S, et al.: Properties of renin-binding protein. In: Clinical and Experimental Hypertension. Part A, Theory and practice. 4. Jahrgang, Nr. 11–12, 1983, S. 2073–81, doi:10.3109/10641968209062372, PMID 6756682.
  • Faranda S, Frattini A, Vezzoni P: The human genes encoding renin-binding protein and host cell factor are closely linked in Xq28 and transcribed in the same direction. In: Gene. 155. Jahrgang, Nr. 2, 1995, S. 237–9, doi:10.1016/0378-1119(94)00810-F, PMID 7721097.
  • van den Ouweland AM, Verdijk M, Kiochis P, et al.: The human renin-binding protein gene (RENBP) maps in Xq28. In: Genomics. 21. Jahrgang, Nr. 1, 1994, S. 279–81, doi:10.1006/geno.1994.1259, PMID 8088804.
  • Knöll A, Schunkert H, Reichwald K, et al.: Human renin binding protein: complete genomic sequence and association of an intronic T/C polymorphism with the prorenin level in males. In: Hum. Mol. Genet. 6. Jahrgang, Nr. 9, 1998, S. 1527–34, doi:10.1093/hmg/6.9.1527, PMID 9285790.
  • Brenner V, Nyakatura G, Rosenthal A, Platzer M: Genomic organization of two novel genes on human Xq28: compact head to head arrangement of IDH gamma and TRAP delta is conserved in rat and mouse. In: Genomics. 44. Jahrgang, Nr. 1, 1997, S. 8–14, doi:10.1006/geno.1997.4822, PMID 9286695.
  • Stäsche R, Hinderlich S, Weise C, et al.: A bifunctional enzyme catalyzes the first two steps in N-acetylneuraminic acid biosynthesis of rat liver. Molecular cloning and functional expression of UDP-N-acetyl-glucosamine 2-epimerase/N-acetylmannosamine kinase. In: J. Biol. Chem. 272. Jahrgang, Nr. 39, 1997, S. 24319–24, doi:10.1074/jbc.272.39.24319, PMID 9305888.
  • Takahashi S, Takahashi K, Kaneko T, et al.: Human renin-binding protein is the enzyme N-acetyl-D-glucosamine 2-epimerase. In: J. Biochem. 125. Jahrgang, Nr. 2, 1999, S. 348–53, doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022293, PMID 9990133.
  • Takahashi S, Kumagai M, Shindo S, et al.: Renin inhibits N-acetyl-D-glucosamine 2-epimerase (renin-binding protein). In: J. Biochem. 128. Jahrgang, Nr. 6, 2001, S. 951–6, doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022846, PMID 11098137.
  • Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A, et al.: Systematic subcellular localization of novel proteins identified by large-scale cDNA sequencing. In: EMBO Rep. 1. Jahrgang, Nr. 3, 2001, S. 287–92, doi:10.1093/embo-reports/kvd058, PMID 11256614, PMC 1083732 (freier Volltext).
  • Lapteva N, Nieda M, Ando Y, et al.: Expression of renin-angiotensin system genes in immature and mature dendritic cells identified using human cDNA microarray. In: Biochem Biophys Res Commun. 285. Jahrgang, Nr. 4, 2001, S. 1059–65, doi:10.1006/bbrc.2001.5215, PMID 11467860.
  • Takahashi S, Ogasawara H, Takahashi K, et al.: Identification of a domain conferring nucleotide binding to the N-acetyl-d-glucosamine 2-epimerase (Renin binding protein). In: J. Biochem. 131. Jahrgang, Nr. 4, 2002, S. 605–10, doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003140, PMID 11926999.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al.: Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. In: Proc Natl Acad Sci USA. 99. Jahrgang, Nr. 26, 2003, S. 16899–903, doi:10.1073/pnas.242603899, PMID 12477932, PMC 139241 (freier Volltext).
  • Luchansky SJ, Yarema KJ, Takahashi S, Bertozzi CR: GlcNAc 2-epimerase can serve a catabolic role in sialic acid metabolism. In: J. Biol. Chem. 278. Jahrgang, Nr. 10, 2003, S. 8035–42, doi:10.1074/jbc.M212127200, PMID 12499362.
  • Bohlmeyer T, Ferdensi A, Bristow MR, et al.: Selective activation of N-acyl-D-glucosamine 2-epimerase expression in failing human heart ventricular myocytes. In: J. Card. Fail. 9. Jahrgang, Nr. 1, 2003, S. 59–68, doi:10.1054/jcaf.2003.6, PMID 12612874.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al.: The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). In: Genome Res. 14. Jahrgang, 10B, 2004, S. 2121–7, doi:10.1101/gr.2596504, PMID 15489334, PMC 528928 (freier Volltext).
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, et al.: Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network. In: Nature. 437. Jahrgang, Nr. 7062, 2005, S. 1173–8, doi:10.1038/nature04209, PMID 16189514.
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