Phosphorylcholin

Phosphorylcholin (auch Phosphocholin oder Cholinphosphat) ist ein phosphoryliertes Derivat von Cholin, das in Lebewesen verbreitet vorkommt und wichtige biologische Funktionen einnimmt.

Strukturformel
Strukturformel von Phosphorylcholin
Allgemeines
Name Phosphorylcholin
Andere Namen
  • 2-(Trimethylammonio)ethylhydrogen­phosphat (IUPAC)
  • Cholinphosphat
  • Phosphocholin
  • [2-(Trimethylazanium­yl)ethyl]phosphat
Summenformel C5H14NO4P
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer
PubChem 135437
ChemSpider 119298
Wikidata Q7187582
Eigenschaften
Molare Masse 183,14 g·mol−1
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
keine Einstufung verfügbar[3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Vorkommen
Phosphorylcholin spielt eine wichtige Rolle der Interaktion von Parasiten wie Caenorhabditis elegans mit ihrem Wirt.

Phosphorylcholin ist ein wichtiges Intermediat in der Biosynthese von Phospholipiden, zum Beispiel von Phosphatidylcholin über den CDP-Cholin-Syntheseweg. Es wird durch die Phosphocholin-Cytidyl-Transferase zum Cytidindiphosphocholin umgesetzt, welches die direkte Vorstufe von Phosphatidylcholin ist.[4][5] Bei der Biosynthese von Sphingomyelinen wird im letzten Schritt Phosphorylcholin von Phosphatidylcholin auf Ceramide übertragen.[5][6] Im Vergleich zu den Vorkommen in Phospholipiden enthalten Zellen nur geringe Mengen an freiem Phosphorylcholin.[4]

Phosphorylcholin spielt auch eine Rolle bei posttranslationalen Modifikationen von Proteinen. In Parasiten, insbesondere Nematoden (z. B. Caenorhabditis elegans) wurde nachgewiesen, dass diese einen immunomodulatorischen Effekt haben, der es den Parasiten ermöglicht, einer Immunantwort zu entgehen.[7] Solche Modifikationen wurden auch bei Hormonen in der Plazenta von Menschen und Ratten gefunden. Es wird angenommen, dass sie eine Abstoßung der Plazenta durch das mütterliche Immunsystem verhindern.[8]

Bei Erkrankungen durch Clostridium perfringens katalysiert das Clostridium perfringens α-Toxin die Hydrolyse von Phosphatidylcholin, wobei Phosphorylcholin freigesetzt wird.[9] Außerdem kommt es in Teichonsäuren vor, beispielsweise bei Pneumokokken.[10]

Biosynthese

Ein Syntheseweg läuft über die Phosphorylierung von Cholin durch Cholin-Kinasen.[4][5] Ein alternativer Syntheseweg, der bei Pflanzen, Nematoden und Plasmodium vorkommt, läuft über die Methylierung von Phosphoethanolamin.[11]

Verwendung

In der Veterinärmedizin eignet sich Phosphorylcholin als Biomarker zur Früherkennung von Ketose bei Milchkühen. Dabei wird das Verhältnis von Phosphorylcholin und Glycerophosphocholin in der Milch mittels NMR gemessen.[6]

Einzelnachweise
  1. Externe Identifikatoren von bzw. Datenbank-Links zu Phosphorylcholin-Kation: CAS-Nummer: 3616-04-4, PubChem: 1014, ChemSpider: 989, DrugBank: DB03945, Wikidata: Q576895.
  2. Externe Identifikatoren von bzw. Datenbank-Links zu Phosphorylcholinchlorid: CAS-Nummer: 107-73-3, EG-Nummer: 203-516-6, ECHA-InfoCard: 100.003.197, PubChem: 7886, ChemSpider: 7598, Wikidata: Q27982692.
  3. Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  4. Federica Gibellini, Terry K. Smith: The Kennedy pathway-De novo synthesis of phosphatidylethanolamine and phosphatidylcholine. In: IUBMB Life. 2010, doi:10.1002/iub.337.
  5. Zheng Cui, Martin Houweling: Phosphatidylcholine and cell death. In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids. Band 1585, Nr. 2-3, Dezember 2002, S. 87–96, doi:10.1016/S1388-1981(02)00328-1.
  6. Voelker, Dennis R., and Eugene P. Kennedy: Cellular and enzymic synthesis of sphingomyelin. In: Biochemistry 21.11, 1982. S. 2753–2759.
  7. Günter Lochnit, Roger D. Dennis, Rudolf Geyer: Phosphorylcholine Substituents in Nematodes: Structures, Occurrence and Biological Implications. Band 381, Nr. 9-10, 13. September 2000, S. 839–847, doi:10.1515/BC.2000.106.
  8. Tristan M Lovell, Russell J Woods, David J Butlin, Kerensa J Brayley, Isaac T Manyonda, Jackie Jarvis, Steve Howell, Philip J Lowry: Identification of a novel mammalian post-translational modification, phosphocholine, on placental secretory polypeptides. In: Journal of Molecular Endocrinology. Band 39, Nr. 3, September 2007, S. 189–198, doi:10.1677/JME-07-0007, PMID 17766644, PMC 2189575 (freier Volltext).
  9. Paul C. Moe, Alejandro P. Heuck: Phospholipid Hydrolysis Caused by Clostridium perfringens α-Toxin Facilitates the Targeting of Perfringolysin O to Membrane Bilayers. In: Biochemistry. Band 49, Nr. 44, 9. November 2010, S. 9498–9507, doi:10.1021/bi1013886.
  10. Werner Fischer: Phosphocholine of pneumococcal teichoic acids: role in bacterial physiology and pneumococcal infection. In: Research in Microbiology. Band 151, Nr. 6, 8. Juli 2000, S. 421–427, doi:10.1016/S0923-2508(00)00174-1.
  11. Soon Goo Lee, Joseph M. Jez: Evolution of Structure and Mechanistic Divergence in Di-Domain Methyltransferases from Nematode Phosphocholine Biosynthesis. In: Structure. Band 21, Nr. 10, Oktober 2013, S. 1778–1787, doi:10.1016/j.str.2013.07.023, PMID 24012478, PMC 3797223 (freier Volltext).
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