Opine

Opine (N-Carboxyethyl-Aminosäuren) sind stickstoffhaltige organische Verbindungen aus der Gruppe der Dicarbonsäuren, die durch eine Kondensationsreaktion (Wasserabspaltung) von α-Ketosäuren und Aminosäuren entstehen.

Synthese

Opine sind Endprodukte des anaeroben Abbaus und entstehen durch Bindung von Pyruvat an eine Aminosäure.[1]

Allgemeine Darstellung der Opinsynthese. Eine α-Ketosäuren ist häufig Pyruvat (R¹=CH₃), das reduktiv mit einer L-Aminosäure (z. B. L-Alanin mit R²=CH₃) kondensiert. Häufig entsteht stereoselektiv das D-Opin (oben), bei manchen Enzymen aber auch ein L-Opin (unten).[2]

Eigenschaften

Opine kommen in der Natur hauptsächlich in marinen Invertebraten vor, aber auch in genetisch veränderten Pflanzenzellen.[2] Die Transfektion der pflanzlichen Zellen wird durch Agrobakterien ausgelöst, das heißt, die Bakterien übertragen die Gene für die Opinsynthese in die Pflanzenzelle. Pflanzen ist es nicht möglich, Opine zu verwerten – den in den Pflanzen lebenden Bakterien dienen sie jedoch als Kohlenstoff-, Stickstoff- und Energiequelle. Dabei induziert und verwertet jeder Agrobacterium-Stamm seine eigenen Opine. Die Gene für die Opinsynthese befinden sich auf einem speziellen Plasmid, dem sogenannten Ti-Plasmid. Bisher wurden mehr als 30 verschiedene Opine beschrieben. Das erste davon wurde bereits 1927 von Morizawa aus dem Cephalopoden Octopus octopodia isoliert und folglich Octopin genannt. Die erste Opindehydrogenase wurde 1969 aus dem Adduktormuskel der Großen Pilgermuschel (Pecten maximus) isoliert.[3]

Zu den Opinen gehören beispielsweise

Alanopin
Strombin
Opalin
Nopalin
Agropin
Mannopin
Octopin

Die wichtigsten Opine sind jedoch Octopin und Nopalin, Kondensate von Arginin mit Pyruvat bzw. α-Ketoglutarat.

Octopin findet sich in gentechnisch veränderten Zellen und in den Muskelzellen bestimmter Molluskenarten, unter anderem bei Kraken, wieder. Daher stammt auch der Name Octopin. Nopal ist der französische Name für den Feigenkaktus Opuntia ficus-indica. In Tumoren dieser Kakteenart wurde zuerst die Verbindung Nopalin gefunden.

Siehe auch

Einzelnachweise

Gerhard Heldmaier, Gerhard Neuweiler; Vergleichende Tierphysiologie. Bd. 2: Vegetative Physiologie; S. 49, ISBN 978-3-540-00067-9.
Ulrike Hergert; Erkenntnisse zur Evolution von Invertebraten-Opindehydrogenasen, ISBN 978-3-86727-488-3.
Vergleichende thermodynamische Analyse der Substratbindung an die rekombinante Oktopindehydrogenase aus der Pilgermuschel, Pecten maximus, und an die Laktatdehydrogenase aus dem Schweinemuskel.

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[1] Gerhard Heldmaier, Gerhard Neuweiler; Vergleichende Tierphysiologie. Bd. 2: Vegetative Physiologie; S. 49, ISBN 978-3-540-00067-9.

[hergert-2] Ulrike Hergert; Erkenntnisse zur Evolution von Invertebraten-Opindehydrogenasen, ISBN 978-3-86727-488-3.

[3] Vergleichende thermodynamische Analyse der Substratbindung an die rekombinante Oktopindehydrogenase aus der Pilgermuschel, Pecten maximus, und an die Laktatdehydrogenase aus dem Schweinemuskel.