Nitrotyrosin

Strukturformel
Allgemeines
Name	Nitrotyrosin
Andere Namen	(2S)-2-Amino-3-(4-hydroxy-3-nitrophenyl)propansäure (IUPAC); L-(−)-Nitrotyrosin; (S)-(−)-Nitrotyrosin; D-(+)-Nitrotyrosin; (R)-(+)-Nitrotyrosin; 3-Nitro-L-Tyrosin;
Summenformel	C9H10N2O5
Kurzbeschreibung	gelb-grünlicher Feststoff[1]
Externe Identifikatoren/Datenbanken
EG-Nummer	210-688-6
ECHA-InfoCard	100.009.718
PubChem	65124
ChemSpider	58633
DrugBank	DB03867
Wikidata	Q412383
Eigenschaften
Molare Masse	226,19 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	233–235 °C (Zersetzung)[1]
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[1]	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
	Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Nitrotyrosin, korrekter 3-Nitrotyrosin, ist eine nicht-proteinogene Aminosäure. Die Verbindung entsteht in Organismen durch Einwirkung der Reaktiven Stickstoffspezies Peroxinitrit auf Tyrosin.

Eigenschaften

3-Nitrotyrosin ist ein Derivat der proteinogenen Aminosäure Tyrosin. Es ist ein gelblich bis leicht grünlicher Feststoff mit einem Zersetzungspunkt bei etwa 235 °C.

Vorkommen und Entstehung

Von den beiden möglichen Enantiomeren des chiralen 3-Nitrotyrosins kommt in Organismen nur die L-Form vor. Dort wird es aus der proteinogenen Aminosäure Tyrosin unter Einwirkung des Peroxinitrit-Anions gebildet (nukleophile aromatische Substitution).

Biomarker

3-Nitro-L-Tyrosin dient in der Labordiagnostik als Biomarker für nitrosativen Stress. In einer Reihe von Erkrankungen wie Magenkrebs[2], Arteriosklerose, Lungenerkrankungen (wie beispielsweise Asthma)[3], Sepsis, Vaskulitis und anderer Entzündungserkrankungen ist der Spiegel von 3-Nitro-L-Tyrosin im Blutserum erhöht.[4] Allgemein ist die Verbindung ein Biomarker für Apoptose (programmierter Zelltod).[5]

Der Nachweis von 3-Nitro-L-Tyrosin kann beispielsweise über HPLC-MS erfolgen.[6]

Literatur

P. Pacher, I. G. Obrosova, J. G. Mabley, C. Szabo: „Role of nitrosative stress and peroxynitrite in the pathogenesis of diabetic complications. Emerging new therapeutical strategies“, in: Curr Med Chem, 2005, 12, S. 267–275; PMID 15723618; PMC 2225483 (freier Volltext).
R. Buddi, B. Lin, S. R. Atilano, N. C. Zorapapel, M. C. Kenney, D. J. Brown: „Evidence of oxidative stress in human corneal diseases“, in: J. Histochem. Cytochem., 2002, 50, S. 341–351; PMID 11850437
K. A. Hanafy, J. S. Krumenacker, F. Murad: „NO, nitrotyrosine, and cyclic GMP in signal transduction“, in: Med Sci Monit, 2001, 7, S. 801–819; PMID 11433215.
H. Nakazawa, N. Fukuyama, S. Takizawa, C. Tsuji, M. Yoshitake, H. Ishida: „Nitrotyrosine formation and its role in various pathological conditions“, in: Free Radic. Res., 2000, 33, S. 771–784; PMID 11237099.
A. Ceriello: „Nitrotyrosine: new findings as a marker of postprandial oxidative stress“, in: Int. J. Clin. Pract. Suppl., 2002, 129, S. 51–58; PMID 12166608.
M. W. Duncan: „A review of approaches to the analysis of 3-nitrotyrosine“, in: Amino Acids, 2003, 25, S. 351–361; PMID 14661096.
D. Tsikas, K. Caidahl: „Recent methodological advances in the mass spectrometric analysis of free and protein-associated 3-nitrotyrosine in human plasma“, in: J. Chromatogr. B, Analyt. Technol. Biomed. Life Sci., 2005, 814, S. 1–9; PMID 15607702.

Einzelnachweise

Datenblatt 3-Nitro-L-tyrosine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 7. Mai 2017 (PDF).
C. Oldreive, C. Rice-Evans: „The mechanisms for nitration and nitrotyrosine formation in vitro and in vivo: impact of diet“, in: Free Radic. Res., 2001, 35, S. 215–231; PMID 11697121.
S. A. Kharitonov, P. J. Barnes: „Nitric oxide, nitrotyrosine, and nitric oxide modulators in asthma and chronic obstructive pulmonary disease“, in: Curr Allergy Asthma Rep, 2003, 3, S. 121–129; PMID 12562551.
I. Mohiuddin, H. Chai, P. H. Lin, A. B. Lumsden, Q. Yao, C. Chen: „Nitrotyrosine and chlorotyrosine: clinical significance and biological functions in the vascular system“, in: Journal of Surgical Research, 2006, 133, S. 143–149; PMID 16360172.
A. W. Abu-Qare, M. B. Abou-Donia: „Biomarkers of apoptosis: release of cytochrome c, activation of caspase-3, induction of 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine, increased 3-nitrotyrosine, and alteration of p53 gene“, in: J Toxicol Env Health Pt B-Crit Rev, 2001, 4, S. 313–332, PMID 11503418.
H. Ryberg und K. Caidahl: „Chromatographic and mass spectrometric methods for quantitative determination of 3-nitrotyrosine in biological samples and their application to human samples“, in: J. Chromatogr. B, 2007, 851, S. 160–171, PMID 17344105.

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[sigma-1] Datenblatt 3-Nitro-L-tyrosine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 7. Mai 2017 (PDF).

[2] C. Oldreive, C. Rice-Evans: „The mechanisms for nitration and nitrotyrosine formation in vitro and in vivo: impact of diet“, in: Free Radic. Res., 2001, 35, S. 215–231; PMID 11697121.

[3] S. A. Kharitonov, P. J. Barnes: „Nitric oxide, nitrotyrosine, and nitric oxide modulators in asthma and chronic obstructive pulmonary disease“, in: Curr Allergy Asthma Rep, 2003, 3, S. 121–129; PMID 12562551.

[4] I. Mohiuddin, H. Chai, P. H. Lin, A. B. Lumsden, Q. Yao, C. Chen: „Nitrotyrosine and chlorotyrosine: clinical significance and biological functions in the vascular system“, in: Journal of Surgical Research, 2006, 133, S. 143–149; PMID 16360172.

[5] A. W. Abu-Qare, M. B. Abou-Donia: „Biomarkers of apoptosis: release of cytochrome c, activation of caspase-3, induction of 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine, increased 3-nitrotyrosine, and alteration of p53 gene“, in: J Toxicol Env Health Pt B-Crit Rev, 2001, 4, S. 313–332, PMID 11503418.

[6] H. Ryberg und K. Caidahl: „Chromatographic and mass spectrometric methods for quantitative determination of 3-nitrotyrosine in biological samples and their application to human samples“, in: J. Chromatogr. B, 2007, 851, S. 160–171, PMID 17344105.