Kurtoxin

Kurtoxin
	Vorhandene Strukturdaten: PDB 1T1T
Masse/Länge Primärstruktur	63 Aminosäuren, 7.394 Da
Bezeichner
Externe IDs	UniProt: P58910;

Kurtoxin ist ein Neurotoxin aus dem südafrikanischen Dickschwanzskorpion Parabuthus transvaalicus.

Eigenschaften

Kurtoxin ist ein Peptid und ein Skorpiontoxin im Gift des südafrikanischen Dickschwanzskorpions.[1] Daneben sind im Gift noch die Toxine Bestoxin, Birtoxin, Dortoxin und Altitoxin vorhanden.[2] Kurtoxin besitzt vier Disulfidbrücken.[3] Kurtoxin bindet an die Bindungsstelle 3 von spannungsgesteuerten Natriumkanälen (Nav1.2/SCN2A) und an Calciumkanäle (Cav3.2/CACNA1H T-Typ)[4] in Säugetieren und hemmt die Inaktivierung bei Natriumkanälen. Weiterhin bindet es an Calciumkanäle vom P-, N- und L-Typ, nicht aber an Cav1.2/CACNA1C, Cav2.1/CACNA1A, Cav2.2/CACNA1B und Cav2.3/CACNA1E.

Weblinks

MeSH Kurtoxin

Einzelnachweise

S. S. Sidach, I. M. Mintz: Kurtoxin, a gating modifier of neuronal high- and low-threshold ca channels. In: The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. Band 22, Nummer 6, März 2002, S. 2023–2034, PMID 11896142.
B. Inceoglu, J. Lango, I. Pessah, B. Hammock: Three structurally related, highly potent, peptides from the venom of possess divergent biological activity. In: Toxicon. 45. Jahrgang, Nr. 6, 2005, ISSN 0041-0101, S. 727–733, doi:10.1016/j.toxicon.2005.01.020, PMID 15804521.
C. W. Lee, C. Bae, J. Lee, J. H. Ryu, H. H. Kim, T. Kohno, K. J. Swartz, J. I. Kim: Solution structure of kurtoxin: a gating modifier selective for Cav3 voltage-gated Ca(2+) channels. In: Biochemistry. Band 51, Nummer 9, März 2012, S. 1862–1873, doi:10.1021/bi201633j, PMID 22329781, PMC 3295331 (freier Volltext).
R. S. Chuang, H. Jaffe, L. Cribbs, E. Perez-Reyes, K. J. Swartz: Inhibition of T-type voltage-gated calcium channels by a new scorpion toxin. In: Nature Neuroscience. Band 1, Nummer 8, Dezember 1998, S. 668–674, doi:10.1038/3669, PMID 10196582.

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[1] S. S. Sidach, I. M. Mintz: Kurtoxin, a gating modifier of neuronal high- and low-threshold ca channels. In: The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. Band 22, Nummer 6, März 2002, S. 2023–2034, PMID 11896142.

[pmid15804521-2] B. Inceoglu, J. Lango, I. Pessah, B. Hammock: Three structurally related, highly potent, peptides from the venom of possess divergent biological activity. In: Toxicon. 45. Jahrgang, Nr. 6, 2005, ISSN 0041-0101, S. 727–733, doi:10.1016/j.toxicon.2005.01.020, PMID 15804521.

[3] C. W. Lee, C. Bae, J. Lee, J. H. Ryu, H. H. Kim, T. Kohno, K. J. Swartz, J. I. Kim: Solution structure of kurtoxin: a gating modifier selective for Cav3 voltage-gated Ca(2+) channels. In: Biochemistry. Band 51, Nummer 9, März 2012, S. 1862–1873, doi:10.1021/bi201633j, PMID 22329781, PMC 3295331 (freier Volltext).

[4] R. S. Chuang, H. Jaffe, L. Cribbs, E. Perez-Reyes, K. J. Swartz: Inhibition of T-type voltage-gated calcium channels by a new scorpion toxin. In: Nature Neuroscience. Band 1, Nummer 8, Dezember 1998, S. 668–674, doi:10.1038/3669, PMID 10196582.