Hämolysine

Hämolysine (von Hämolyse) sind Stoffe, die bei Erythrozyten (rote Blutkörperchen) eine Lyse bewirken. Dabei wird die Zellmembran der Erythrozyten perforiert und das Zytosol läuft aus. Dadurch gehören die Hämolysine zu den Toxinen.

Erythrozytensuspension (links), nach 60 Min. sedimentiert (mittig, der Überstand ist fast farblos), nach 30 Min. bei 37 °C mit dem Hämolysin von S. pyogenes (rechts)
α-Hämolysin als Seitenansicht, die Zellmembran liegt zwischen der roten und der blauen Linie (nicht dargestellt)

Eigenschaften

Hämolysine sind meistens Proteine oder Lipide und wirken über verschiedene Mechanismen der Lyse. Manche der proteinbasierten Hämolysine gehören zu den porenbildenden Toxinen,[1] während die lipidbasierten Hämolysine als Tenside wirken und die Lipide aus der Zellmembran herauslösen. Hämolysine werden von Bakterien[2] und Pilzen[3][4] gebildet. Sie dienen der Bereitstellung von Nährstoffen und Spurenelementen wie Eisenionen[5] aus dem Zytosol der Erythrozyten und teilweise auch von anderen Zelltypen wie beispielsweise Leukozyten.

Einzelnachweise
  1. C. J. Provoda, K. D. Lee: Bacterial pore-forming hemolysins and their use in the cytosolic delivery of macromolecules. In: Advanced drug delivery reviews. Band 41, Nummer 2, März 2000, S. 209–221, PMID 10699316.
  2. V. Nizet: Streptococcal beta-hemolysins: genetics and role in disease pathogenesis. In: Trends in Microbiology. Band 10, Nummer 12, Dezember 2002, S. 575–580, PMID 12564994.
  3. A. P. Nayak, B. J. Green, D. H. Beezhold: Fungal hemolysins. In: Medical mycology. Band 51, Nummer 1, Januar 2013, S. 1–16, doi:10.3109/13693786.2012.698025, PMID 22769586, PMC 4663657 (freier Volltext).
  4. S. J. Vesper, M. J. Vesper: Possible role of fungal hemolysins in sick building syndrome. In: Advances in applied microbiology. Band 55, 2004, S. 191–213, doi:10.1016/S0065-2164(04)55007-4, PMID 15350795.
  5. M. Sritharan: Iron and bacterial virulence. In: Indian journal of medical microbiology. Band 24, Nummer 3, Juli 2006, S. 163–164, PMID 16912433.
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