Gallensalz-aktivierte Lipase

Die Gallensalz-aktivierte Lipase (BAL) (auch: Carboxylester-Lipase, Gen-Name: CEL) ist diejenige Lipase, die mit der Nahrung aufgenommene Cholesterinester im Dünndarm von Säugetieren in langkettige Fettsäuren und Cholesterin aufspaltet. BAL wird in Azinuszellen des Pankreas und in der Muttermilch gebildet. Mutationen im CEL-Gen können Enzymmangel und dieser eine Form des erblichen Diabetes mellitus verursachen.[1][2][3]

Gallensalz-aktivierte Lipase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 722 Aminosäuren
Isoformen Long, Short
Bezeichner
Gen-Name CEL
Externe IDs
Enzymklassifikationen
EC, Kategorie 3.1.1.13, Lipasen
Reaktionsart Esterspaltung
Substrat Sterolester + H2O
Produkte Sterol + Fettsäure
EC, Kategorie 3.1.1.3, Lipasen
Reaktionsart Esterspaltung
Substrat Triacylglycerol + H2O
Produkte Diacylglycerol + Fettsäure
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 1056 12613
Ensembl ENSG00000170835 ENSMUSG00000026818
UniProt B4DSX9 Q64285
Refseq (mRNA) NM_001807 NM_009885
Refseq (Protein) NP_001798 NP_034015
Genlocus Chr 9: 133.06 – 133.09 Mb Chr 2: 28.56 – 28.56 Mb
PubMed-Suche 1056 12613

Medizinisch ist die cholesterinsenkende Wirkung der Statine zumindest teilweise auf eine Hemmung der BAL zurückzuführen. Die Verwendung der BAL in Fettsensoren für die Lebensmittelindustrie wurde mehrfach untersucht. Eine weitere Anwendung in der Papierindustrie wurde vorgeschlagen.[4][5][6]

Katalysierte Reaktion

Neben der Spaltung von Sterolestern ist BAL in der Lage, Triglyceride zu Diglyceriden und Fettsäuren abzubauen. Die Aktivität der BAL wird durch die Gallensalze Cholat, Chenodesoxycholat bzw. deren Addukte mit Glycin oder Taurin, sowie durch Dimerisierung stark erhöht.

Im Kleinkind spaltet die BAL außerdem Monoglyceride in Glycerin und Fettsäuren, was den letzten Schritt bei der Verdauung der Milchfette ausmacht. Es ist unklar, ob diese Funktion beim Erwachsenen eine Bedeutung hat.[7]

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Lipid-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise
  1. UniProt P19835
  2. PROSITE documentation PDOC00112. Carboxylesterasen Typ B. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (englisch).
  3. D’Eustachio/reactome.org: Digestion of cholesterol esters by extracellular CEL (bile salt-dependent lipase)
  4. Chiou SY, Lai GW, Lin LY, Lin G: Kinetics and mechanisms of cholesterol esterase inhibition by cardiovascular drugs in vitro. In: Indian J. Biochem. Biophys. 43. Jahrgang, Nr. 1, Februar 2006, S. 52–5, PMID 16955753.
  5. Singh S, Solanki PR, Pandey MK, Malhotra BD: Covalent immobilization of cholesterol esterase and cholesterol oxidase on polyaniline films for application to cholesterol biosensor. In: Anal. Chim. Acta. 568. Jahrgang, Nr. 1–2, Mai 2006, S. 126–32, doi:10.1016/j.aca.2005.10.008, PMID 17761252.
  6. Calero-Rueda O, Plou FJ, Ballesteros A, Martínez AT, Martínez MJ: Production, isolation and characterization of a sterol esterase from Ophiostoma piceae. In: Biochim. Biophys. Acta. 1599. Jahrgang, Nr. 1–2, September 2002, S. 28–35, PMID 12479402.
  7. D’Eustachio/reactome.org: Digestion of monoacylglycerols by extracellular CEL (bile salt-dependent lipase)
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