Flavin-Adenin-Dinukleotid

Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung[4], der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen.[5] FAD kann im Gegensatz zum NAD+ einzelne Elektronen übertragen.[5] Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.[6]

Strukturformel
Strukturformel von FAD
Allgemeines
Name Flavin-Adenin-Dinukleotid
Andere Namen

DISODIUM FLAVINE ADENINE DINUCLEOTIDE (INCI)[1]

Summenformel C27H33N9O15P2
Kurzbeschreibung

gelber Feststoff[2]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 146-14-5
EG-Nummer 205-663-1
ECHA-InfoCard 100.005.149
PubChem 643975
ChemSpider 559059
DrugBank DB03147
Wikidata Q28746
Eigenschaften
Molare Masse 785,55 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Löslichkeit

löslich in Wasser[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[3]
keine GHS-Piktogramme

H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze[3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Struktur und chemische Eigenschaften

FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B2) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H+) und zweier Elektronen (e−) in die reduzierte Form FADH2 über:[2] Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7[7], auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.[8]

Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei −219 mV vs. NHE.[7]

FAD-FADH2-Gleichgewicht
FAD-FADH2-Gleichgewicht

Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l−1) besitzt einen pH-Wert von etwa 6.

Enzyme, die FAD verwenden

Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:

Siehe auch

Einzelnachweise
  1. Eintrag zu DISODIUM FLAVINE ADENINE DINUCLEOTIDE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 23. Oktober 2021.
  2. Eintrag zu Flavin-Adenin-Dinucleotid. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. Februar 2019.
  3. Datenblatt Flavin adenine dinucleotide disodium salt hydrate bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 13. Februar 2019 (PDF).
  4. U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie, 1. Auflage, Elsevier Verlag, München 2005, ISBN 3-437-44450-6, S. 10.
  5. K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel, 10. Auflage, Elsevier Verlag, München, ISBN 3-437-42522-6, S. 762.
  6. H. Renz: Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie – Pathobiochemie – Hämatalogie, 1. Auflage, de Gruyter Verlag, Berlin 2003, ISBN 3-11-017367-0, S. 616.
  7. Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London.
  8. Nöll et al., In: Langmuir B, 2006, 22, S. 2378–2383.
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