Condensine

Strukturell sind Condensine den Cohesinen sehr ähnlich, unterscheiden sich aber in der Funktion. Sie bestehen aus fünf Untereinheiten: zwei SMC-Proteinen (SMC2 und SMC4), einem Kleisin (Brn1 / CAP-H oder CAP-H2) und zwei HEAT-repeat-Proteinen (CAP-D2/D3 und CAP-G/G2).[1] Beide SMC-Untereinheiten bilden mit der Kleisin-Untereinheit einen Ring. Es ist vorgeschlagen worden, dass dieser Ring ähnlich Cohesin Chromatin topologisch umschließen kann.[2] Die beiden HEAT-repat-Untereinheiten assoziieren mit der Kleisin-Untereinheit.

Fast alle Organismen haben Condensin oder Condensin-ähnliche Proteinkomplexe. Während Prokaryoten und niedere Eukaryoten nur eine Isoform besitzen, kommen in mehrzelligen Lebewesen oft zwei Condensin-Isoformen vor – Condensin I und Condensin II. Condensin-II-Komplexe befinden sich während des ganzen Zellzyklus im Zellkern. Condensin-I-Komplexe sind in der Interphase im Zytoplasma und gelangen nur nach Auflösen der Kernhülle in der Mitose in Kontakt mit Chromatin.

Die SMC-Untereinheiten können als Dimer ATP binden. In vitro konnte gezeigt werden, dass Condensine die Energie aus der ATP-Hydrolyse nutzen können, um DNA zu binden und diese zu verwinden. Vermutlich funktioniert die Kondensation der DNA gleich. Dabei werden einige Untereinheiten des Condesins von dem während der M-Phase aktiven M-cdk phosphoryliert und bilden DNA-Schleifen durch intramolekulare Quervernetzungen.[3]

Commons: Condensine – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

• Takuya Sakamoto, Yuki Sakamoto, Stefan Grob, Daniel Slane, Tomoe Yamashita, Nanami Ito, Yuka Oko, Tomoya Sugiyama, Takumi Higaki, Seiichiro Hasezawa, Maho Tanaka, Akihiro Matsui, Motoaki Seki, Takamasa Suzuki, Ueli Grossniklaus, Sachihiro Matsunaga: Two-step regulation of centromere distribution by condensin II and the nuclear envelope proteins. In: Nature Plants, 1. August 2022; doi:10.1038/s41477-022-01200-3. Dazu:
  • Scientists Solve “A Mystery Across the Centuries”. Auf: SciTechDaily vom 1. August 2022. Quelle: University of Tokyo
• Maximilian W. G. Schneider, Bryan A. Gibson, Shotaro Otsuka, Maximilian F. D. Spicer, Mina Petrovic, Claudia Blaukopf, Christoph C. H. Langer, Paul Batty, Thejaswi Nagaraju, Lynda K. Doolittle, Michael K. Rosen, Daniel W. Gerlich: A mitotic chromatin phase transition prevents perforation by microtubules. In: Nature, 3. August 2022; doi:10.1038/s41586-022-05027-y. Dazu:
  • Molecular Mechanism Discovered That Confers Special Physical Properties to Chromosomes in Dividing Human Cells. Auf: SciTechDaily vom 3. August 2022. Quelle: Institute of Molecular Biotechnology (IMBA)

1. T. Hirano: Condensins: universal organizers of chromosomes with diverse functions. In: Genes & Dev. 2012, S. 1659–1678, doi:10.1101/gad.194746.112.
2. S. Cuylen, J. Metz, C. Häring: Condensin structures chromosomal DNA through topological links. In: Nat Struct Mol Biol. 2011, doi:10.1038/nsmb.2087.
3. Bruce Alberts et al.: Molekularbiologie der Zelle, 4. Auflage, 2004, S. 1196–1197.