Coenzym M

Coenzym M ist ein Coenzym, das für Methyl-Transfer-Reaktionen im Stoffwechsel methanogener Archaeen[1][2] benötigt wird, aber auch bei Bakterien für den Stoffwechsel anderer Substrate.[3] Das Coenzym ist ein Anion mit der Formel HS-CH2-CH2-SO3–. Es wird auch als 2-Mercaptoethansulfonat bezeichnet und mit HS-CoM abgekürzt. Das Kation ist relativ unwichtig, am häufigsten ist das Natriumsalz erhältlich. 2-Mercaptoethansulfonat enthält sowohl ein Thiol, das die Hauptstelle der Reaktivität ist, als auch eine Sulfonatgruppe, die für die Löslichkeit in wässrigen Medien sorgt.

Stoffwechselintermediat
Strukturformel von Coenzym M
Allgemeines
Andere Namen
  • 2-Sulfanylethansulfonat
  • HS-CoM
  • 2-Mercaptoethylsulfonat
  • 2-Sulfanylethan-1-Sulfonat
Eigenschaften
Summenformel C2H5O3S–
Molare Masse 141,18 g·mol−1
Identifikatoren
CAS-Nummer
PubChem

4077

Rolle in der Biochemie

Das Coenzym ist der C1-Donator in der Methanogenese. Es wird in Methyl-Coenzym-M (den Thioether H3C-S-CH2-CH2-SO3–, kurz Me-S-CoM), umgewandelt.[4] Methyl-Coenzym-M reagiert mit Coenzym B (7-Thioheptanoyl-Threoninphosphat, HS-(CH2)6-(C=O)-Thr-O-PO32–, kurz HS-CoB) zu einem Heterodisulfid und setzt dabei Methan frei:

H3C-S-CoM + HS–CoB → CH4 + CoB–S–S–CoM

Diese Induktion wird durch das Enzym Methyl-Coenzym-M-Reduktase kata­lysiert, das den Cofaktor F430 als prosthetische Gruppe einschränkt.[5]

Siehe auch

Einzelnachweise
  1. W. E. Balch, R. S. Wolfe: Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid). In: J. Bacteriol. 137. Jahrgang, Nr. 1, 1979, S. 256–263, doi:10.1128/JB.137.1.256-263.1979, PMID 104960, PMC 218444 (freier Volltext).
  2. C. D. Taylor, R. S. Wolfe: Structure and methylation of coenzyme M (HSCH2CH2SO3). In: J. Biol. Chem. 249. Jahrgang, Nr. 15, 10. August 1974, S. 4879–4885, PMID 4367810 (jbc.org [PDF]).
  3. Sarah E. Partovi, Florence Mus, Andrew E. Gutknecht, Hunter A. Martinez, Brian P. Tripet, Bernd Markus Lange, Jennifer L. DuBois, John W. Peters: Coenzyme M biosynthesis in bacteria involves phosphate elimination by a functionally distinct member of the aspartase/fumarase superfamily. In: The Journal of Biological Chemistry. 293. Jahrgang, Nr. 14, 6. April 2018, S. 5236–5246, doi:10.1074/jbc.RA117.001234, PMID 29414784, PMC 5892593 (freier Volltext).
  4. R. K. Thauer: Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson. In: Microbiology. 144. Jahrgang, Nr. 9, 1998, S. 2377–2406, doi:10.1099/00221287-144-9-2377, PMID 9782487.
  5. B. Jaun, R. K. Thauer: Methyl-Coenzyme M Reductase and its Nickel Corphin Coenzyme F430 in Methanogenic Archaea. In: Astrid Sigel, Helmut Sigel, Roland K. O. Sigel: Nickel and Its Surprising Impact in Nature: Metal Ions in Life Sciences. Band 2, John Wiley & Sons 2007, ISBN 978-0470028124, S. 323–356.
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