Coproporphyrinogen-Oxidase

Coproporphyrinogen-Oxidase
	Vorhandene Strukturdaten: 2aex
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	344 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Bezeichner
Gen-Namen	CPOX CPO; CPX; HCP
Externe IDs	OMIM: 612732; UniProt: P36551; MGI: 104841;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.3.3.3, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Oxidative Decarboxylierung
Substrat	Coproporphyrinogen III + O2 + 2 H+
Produkte	Protoporphyrinogen IX + 2 CO2 + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie	CPOX
	Orthologe

Coproporphyrinogen-Oxidase (CPOX) ist das Enzym, das die Oxidation von Coproporphyrinogen III zu Protoporphyrinogen IX katalysiert, eine Teilreaktion bei der Biosynthese der Porphyrine, die in allen Lebewesen stattfindet. In Eukaryoten wird vorher das Substrat aus dem Zytosol in den Raum zwischen der inneren und äußeren Membran der Mitochondrien transportiert, der beteiligte Transporter ist noch unbekannt. Beim Menschen können Mutationen am CPOX-Gen zu CPOX-Mangel und damit zu hereditärer Koproporphyrie führen.[1][2]

Katalysierte Reaktion

Coproporphyrinogen III + O₂ + 2 H⁺ ⇒
⇒ Protoporphyrinogen IX + 2 CO₂ + 2 H₂O

Coproporphyrinogen III wird zu Protoporphyrinogen IX oxidiert, mit gleichzeitiger Kohlenstoffdioxid-Abspaltung. Es finden hintereinander zwei oxidative Decarboxylierungen statt. Das Enzym benötigt beim Menschen keine Metallionen als Cofaktor.[3][4][5]

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

OMA: CPOX Homologe
Jassal, D’Eustachio / reactome: Conversion of coproporphyrinogen III to protoporphyrinogen IX

Einzelnachweise

UniProt P36551
Jassal, D’Eustachio / reactome: Translocation of coproporphyrinogen III from the cytosol to the mitochondrial intermembrane space
Martásek P, Camadro JM, Raman CS, et al.: Human coproporphyrinogen oxidase. Biochemical characterization of recombinant normal and R231W mutated enzymes expressed in E. coli as soluble, catalytically active homodimers. In: Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-grand). 43. Jahrgang, Nr. 1, Februar 1997, S. 47–58, PMID 9074788.
Medlock AE, Dailey HA: Human coproporphyrinogen oxidase is not a metalloprotein. In: J. Biol. Chem. 271. Jahrgang, Nr. 51, Dezember 1996, S. 32507–10, PMID 8955072.
Stephenson JR, Stacey JA, Morgenthaler JB, Friesen JA, Lash TD, Jones MA: Role of aspartate 400, arginine 262, and arginine 401 in the catalytic mechanism of human coproporphyrinogen oxidase. In: Protein Sci. 16. Jahrgang, Nr. 3, März 2007, S. 401–10, doi:10.1110/ps.062636907, PMID 17242372, PMC 2203308 (freier Volltext).

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[1] UniProt P36551

[2] Jassal, D’Eustachio / reactome: Translocation of coproporphyrinogen III from the cytosol to the mitochondrial intermembrane space

[3] Martásek P, Camadro JM, Raman CS, et al.: Human coproporphyrinogen oxidase. Biochemical characterization of recombinant normal and R231W mutated enzymes expressed in E. coli as soluble, catalytically active homodimers. In: Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-grand). 43. Jahrgang, Nr. 1, Februar 1997, S. 47–58, PMID 9074788.

[4] Medlock AE, Dailey HA: Human coproporphyrinogen oxidase is not a metalloprotein. In: J. Biol. Chem. 271. Jahrgang, Nr. 51, Dezember 1996, S. 32507–10, PMID 8955072.

[5] Stephenson JR, Stacey JA, Morgenthaler JB, Friesen JA, Lash TD, Jones MA: Role of aspartate 400, arginine 262, and arginine 401 in the catalytic mechanism of human coproporphyrinogen oxidase. In: Protein Sci. 16. Jahrgang, Nr. 3, März 2007, S. 401–10, doi:10.1110/ps.062636907, PMID 17242372, PMC 2203308 (freier Volltext).