CD81

CD81 (synonym Tspan-28) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Tetraspanine.

CD81 antigen
CD81 antigen
nach PDB 1G8Q
Andere Namen

26 kDa cell surface protein TAPA-1, Target of the antiproliferative antibody 1, Tetraspanin-28, Tspan-28

Vorhandene Strukturdaten: PDB 1IV5, PDB 2AVZ

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 236 Aminosäuren, 25.809 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 975
Ensembl ENSG00000110651
UniProt P60033
Refseq (mRNA) NM_001297649.1
Refseq (Protein) NP_001284578.1
PubMed-Suche 975

Eigenschaften

CD81 wird von hämatopoetischen, Endothel- und Epithelzellen gebildet, aber auch von hämatopoetischen, neuroektodermalen und mesenchymalen Tumor-Zelllinien gebildet. Es kommt nicht in Erythrozyten, Blutplättchen und Neutrophilen vor. CD81 ist an der Organisation der Zellmembran, am Proteintransport, an Zellfusionen und Zellkontakten beteiligt.[1] Im Immunsystem reguliert CD81 die immunologische Synapse, die Gruppierung von Rezeptoren in der Zellmembran und mindert die Immunantwort.[1] CD81 bindet an Leu-13. Weiterhin bindet es an Tspan-4,[2] CD19,[3][4][5] CD9,[5][6] PTGFRN,[7][8] CD117[9] und CD29.[10][11] Außerdem bindet es an IGSF8,[12] CD316 und CD36 und bildet einen größeren Proteinkomplex mit CD19, CD21 und Leu-13 an der Zelloberfläche von B-Zellen.[13]

CD81 ist ein Rezeptor für das Hepatitis-C-Virus[14] und Plasmodien[15][16] und verstärkt eine Infektion mit Listerien.[1] Vermutlich ist CD81 der zelluläre Rezeptor für das HCMV.[17]

CD81 ist an der Regulierung des Zellwachstums von Lymphomen beteiligt und dient als Target bei der Behandlung von Tumoren.[1]

Weiterhin bindet CD81 Benzylsalicylat[18] und Terfenadin.[19]

Einzelnachweise
  1. F. Vences-Catalán, C. Duault, C. C. Kuo, R. Rajapaksa, R. Levy, S. Levy: CD81 as a tumor target. In: Biochemical Society transactions. Band 45, Nummer 2, April 2017, S. 531–535, doi:10.1042/BST20160478, PMID 28408492.
  2. Tachibana I, Bodorova J, Berditchevski F, Zutter MM, Hemler ME: NAG-2, a novel transmembrane-4 superfamily (TM4SF) protein that complexes with integrins and other TM4SF proteins. In: J. Biol. Chem. 272. Jahrgang, Nr. 46, November 1997, S. 29181–9, doi:10.1074/jbc.272.46.29181, PMID 9360996.
  3. Bradbury LE, Kansas GS, Levy S, Evans RL, Tedder TF: The CD19/CD21 signal transducing complex of human B lymphocytes includes the target of antiproliferative antibody-1 and Leu-13 molecules. In: J. Immunol. 149. Jahrgang, Nr. 9, November 1992, S. 2841–50, PMID 1383329.
  4. Imai T, Kakizaki M, Nishimura M, Yoshie O: Molecular analyses of the association of CD4 with two members of the transmembrane 4 superfamily, CD81 and CD82. In: J. Immunol. 155. Jahrgang, Nr. 3, August 1995, S. 1229–39, PMID 7636191.
  5. Horváth G, Serru V, Clay D, Billard M, Boucheix C, Rubinstein E: CD19 is linked to the integrin-associated tetraspans CD9, CD81, and CD82. In: J. Biol. Chem. 273. Jahrgang, Nr. 46, November 1998, S. 30537–43, doi:10.1074/jbc.273.46.30537, PMID 9804823.
  6. Radford KJ, Thorne RF, Hersey P: CD63 associates with transmembrane 4 superfamily members, CD9 and CD81, and with beta 1 integrins in human melanoma. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 222. Jahrgang, Nr. 1, Mai 1996, S. 13–8, doi:10.1006/bbrc.1996.0690, PMID 8630057.
  7. Charrin S, Le Naour F, Oualid M, Billard M, Faure G, Hanash SM, Boucheix C, Rubinstein E: The major CD9 and CD81 molecular partner. Identification and characterization of the complexes. In: J. Biol. Chem. 276. Jahrgang, Nr. 17, April 2001, S. 14329–37, doi:10.1074/jbc.M011297200, PMID 11278880.
  8. Stipp CS, Orlicky D, Hemler ME: FPRP, a major, highly stoichiometric, highly specific CD81- and CD9-associated protein. In: J. Biol. Chem. 276. Jahrgang, Nr. 7, Februar 2001, S. 4853–62, doi:10.1074/jbc.M009859200, PMID 11087758.
  9. N. Anzai, Y. Lee, B. S. Youn, S. Fukuda, Y. J. Kim, C. Mantel, M. Akashi, H. E. Broxmeyer: C-kit associated with the transmembrane 4 superfamily proteins constitutes a functionally distinct subunit in human hematopoietic progenitors. In: Blood. Band 99, Nummer 12, Juni 2002, S. 4413–4421, PMID 12036870.
  10. Serru V, Le Naour F, Billard M, Azorsa DO, Lanza F, Boucheix C, Rubinstein E: Selective tetraspan-integrin complexes (CD81/alpha4beta1, CD151/alpha3beta1, CD151/alpha6beta1) under conditions disrupting tetraspan interactions. In: Biochem. J. 340. Jahrgang, Pt 1, Mai 1999, S. 103–11, doi:10.1042/0264-6021:3400103, PMID 10229664, PMC 1220227 (freier Volltext).
  11. A. Mazzocca, V. Carloni, S. Sciammetta, C. Cordella, P. Pantaleo, A. Caldini, P. Gentilini, M. Pinzani: Expression of transmembrane 4 superfamily (TM4SF) proteins and their role in hepatic stellate cell motility and wound healing migration. In: Journal of hepatology. Band 37, Nummer 3, September 2002, S. 322–330, PMID 12175627.
  12. K. L. Clark, Z. Zeng, A. L. Langford, S. M. Bowen, S. C. Todd: PGRL is a major CD81-associated protein on lymphocytes and distinguishes a new family of cell surface proteins. In: Journal of Immunology. Band 167, Nummer 9, November 2001, S. 5115–5121, PMID 11673522.
  13. Levy S, Todd SC, Maecker HT: CD81 (TAPA-1): a molecule involved in signal transduction and cell adhesion in the immune system. In: Annu Rev Immunol. 16. Jahrgang, 1998, S. 89–109, doi:10.1146/annurev.immunol.16.1.89, PMID 9597125.
  14. B. Bartosch, A. Vitelli, C. Granier, C. Goujon, J. Dubuisson, S. Pascale, E. Scarselli, R. Cortese, A. Nicosia, F. L. Cosset: Cell entry of hepatitis C virus requires a set of co-receptors that include the CD81 tetraspanin and the SR-B1 scavenger receptor. In: The Journal of biological chemistry. Band 278, Nummer 43, Oktober 2003, S. 41624–41630, doi:10.1074/jbc.M305289200, PMID 12913001.
  15. S. Yalaoui, S. Zougbédé, S. Charrin, O. Silvie, C. Arduise, K. Farhati, C. Boucheix, D. Mazier, E. Rubinstein, P. Froissard: Hepatocyte permissiveness to Plasmodium infection is conveyed by a short and structurally conserved region of the CD81 large extracellular domain. In: PLoS pathogens. Band 4, Nummer 2, Februar 2008, S. e1000010, doi:10.1371/journal.ppat.1000010, PMID 18389082, PMC 2279262 (freier Volltext).
  16. O. Silvie, E. Rubinstein, J. F. Franetich, M. Prenant, E. Belnoue, L. Rénia, L. Hannoun, W. Eling, S. Levy, C. Boucheix, D. Mazier: Hepatocyte CD81 is required for Plasmodium falciparum and Plasmodium yoelii sporozoite infectivity. In: Nature medicine. Band 9, Nummer 1, Januar 2003, S. 93–96, doi:10.1038/nm808, PMID 12483205.
  17. L. A. Fast, D. Lieber, T. Lang, L. Florin: Tetraspanins in infections by human cytomegalo- and papillomaviruses. In: Biochemical Society transactions. Band 45, Nummer 2, April 2017, S. 489–497, doi:10.1042/BST20160295, PMID 28408489.
  18. Rajesh S, Sridhar P, Tews BA, Fénéant L, Cocquerel L, Ward DG, Berditchevski F, Overduin M: Structural basis of ligand interactions of the large extracellular domain of tetraspanin CD81. In: J Virol. 86. Jahrgang, Nr. 18, Juni 2012, S. 9606–16, doi:10.1128/JVI.00559-12, PMID 22740401, PMC 3446547 (freier Volltext).
  19. Holzer M, Ziegler S, Albrecht B, Kronenberger B, Kaul A, Bartenschlager R, Kattner L, Klein CD, Hartmann RW: Identification of terfenadine as an inhibitor of human CD81-receptor HCV-E2 interaction: synthesis and structure optimization. In: Molecules. 13. Jahrgang, Nr. 5, 2008, S. 1081–110, doi:10.3390/molecules13051081, PMID 18560330.
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