Integrin α-2
Integrin α-2 (synonym CD49b) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Integrine.
| Integrin alpha-2 | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 1AOX, in 2 Ansichten | ||
| Andere Namen |
CD49 antigen-like family member B, Collagen receptor, Platelet membrane glycoprotein Ia, GPIa | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.181 Aminosäuren, 129.295 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 3673 | |
| Ensembl | ENSG00000164171 | |
| UniProt | P17301 | |
| Refseq (mRNA) | NM_002203.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_002194.2 | |
| PubMed-Suche | 3673 | |
Eigenschaften
Integrin α-2 ist ein Zelladhäsionsmolekül. Es bildet mit Integrin beta-1 einen heterodimeren Rezeptor für Laminin, Kollagen[1] und seine C-Propeptide, Fibronectin und E-Cadherin. Integrin α-2 bindet an die Aminosäuresequenz GlyPheHypGlyAspArg im Kollagen. Es hemmt die Aktivität des EGF-Rezeptors. Integrin α-2 ist glykosyliert. Es ist beteiligt an der Zelladhäsion von Thrombozyten und anderen Zellen an Kollagenen. Es moduliert die Genexpression von Kollagenen und Kollagenasen. Der Proteinkomplex aus Integrin α-2 und β-1 ist zudem der Rezeptor für das humane Rotavirus und humane ECHO-Viren der Typen 1 und 8.
Weblinks
Einzelnachweise
- A. Madamanchi, S. A. Santoro, M. M. Zutter: α2β1 Integrin. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 819, 2014, S. 41–60, doi:10.1007/978-94-017-9153-3_3. PMID 25023166.
- T. P. Stricker, J. A. Dumin, S. K. Dickeson, L. Chung, H. Nagase, W. C. Parks, S. A. Santoro: Structural analysis of the alpha(2) integrin I domain/procollagenase-1 (matrix metalloproteinase-1) interaction. In: J. Biol. Chem. Band 276, Nr. 31, August 2001, S. 29375–29381, doi:10.1074/jbc.M102217200, PMID 11359774 (englisch).
- J. A. Dumin, S. K. Dickeson, T. P. Stricker, M. Bhattacharyya-Pakrasi, J. D. Roby, S. A. Santoro, W. C. Parks: Pro-collagenase-1 (matrix metalloproteinase-1) binds the alpha(2)beta(1) integrin upon release from keratinocytes migrating on type I collagen. In: J. Biol. Chem. Band 276, Nr. 31, August 2001, S. 29368–29374, doi:10.1074/jbc.M104179200, PMID 11359786 (englisch).