Bukatoxin

Bukatoxin
Andere Namen	BuK-alpha-Tx, BukaTx, BKTx
Masse/Länge Primärstruktur	65 Aminosäuren, 7.226 Da
Bezeichner
Externe IDs	UniProt: P82815;

Bukatoxin ist ein Toxin aus dem Skorpion Buthus martensi Karsch.

Eigenschaften

Bukatoxin ist ein Peptid und bindet an Natriumkanäle, wodurch diese dauerhaft geöffnet bleiben und Aktionspotentiale verlängert werden.[1] Bukatoxin gehört zu den Skorpiontoxinen mit vier Disulfidbrücken und besitzt Cysteine an den Positionen 12, 16, 22, 26, 36, 46, 48 und 63. Vermutlich hemmt es die Inaktivierung von Natriumkanälen durch Bindung der Bindungsstelle 3.[1][2]

Weblinks

MeSH Bukatoxin

Einzelnachweise

K. N. Srinivasan, S. Nirthanan, T. Sasaki, K. Sato, B. Cheng, M. C. Gwee, R. M. Kini, P. Gopalakrishnakone: Functional site of bukatoxin, an alpha-type sodium channel neurotoxin from the Chinese scorpion (Buthus martensi Karsch) venom: probable role of the (52)PDKVP(56) loop. In: FEBS letters. Band 494, Nummer 3, April 2001, S. 145–149, PMID 11311230.
W. A. Catterall, S. Cestèle, V. Yarov-Yarovoy, F. H. Yu, K. Konoki, T. Scheuer: Voltage-gated ion channels and gating modifier toxins. In: Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology. Band 49, Nummer 2, Februar 2007, S. 124–141, doi:10.1016/j.toxicon.2006.09.022, PMID 17239913.

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[Srinivasan-1] K. N. Srinivasan, S. Nirthanan, T. Sasaki, K. Sato, B. Cheng, M. C. Gwee, R. M. Kini, P. Gopalakrishnakone: Functional site of bukatoxin, an alpha-type sodium channel neurotoxin from the Chinese scorpion (Buthus martensi Karsch) venom: probable role of the (52)PDKVP(56) loop. In: FEBS letters. Band 494, Nummer 3, April 2001, S. 145–149, PMID 11311230.

[2] W. A. Catterall, S. Cestèle, V. Yarov-Yarovoy, F. H. Yu, K. Konoki, T. Scheuer: Voltage-gated ion channels and gating modifier toxins. In: Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology. Band 49, Nummer 2, Februar 2007, S. 124–141, doi:10.1016/j.toxicon.2006.09.022, PMID 17239913.