Betain-Homocystein-Methyltransferase

Betain-Homocystein-Methyltransferase
	Bändermodell der Betain-Homocystein-Methyltransferase aus Rattus norvegicus, nach PDB 1UMY
Andere Namen	Betain-Homocystein-S-Methyltransferase; Betain-Homocystein-S-Methyltransferase 1;
	Vorhandene Strukturdaten: 4M3P, 1UMY, 1LT8, 1LT7
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	406 Aminosäuren, 44.998 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Zn2+
Isoformen	1
Bezeichner
Gen-Name	BHMT
Externe IDs	GeneCards: BHMT; OMIM: 602888; UniProt: Q93088; MGI: 1339972;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.1.1.5, Methyltransferase
Reaktionsart	Übertragung einer Methylgruppe von Betain auf Homocystein
Substrat	Betain, Homocystein
Produkte	Dimethylglycin, Methionin
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen

Die Betain-Homocystein-Methyltransferase ist ein Enzym aus der Gruppe der Transferasen, die im Methioninzyklus eine Methylgruppe von Betain auf Homocystein überträgt. Homocystein wird dadurch zu Methionin remethyliert und Betain wird in Dimethylglycin umgewandelt. Neben der Methioninsynthase ist dies der zweite Weg, um Homocystein zu remethylieren.[1]

Einzelnachweise

Klaus-Heinrich Röhm: Funktioneller Aminosäurestoffwechsel. In: Peter C. Heinrich, Matthias Müller, Lutz Graeve (Hrsg.): Löffler/Petrides – Biochemie und Pathobiochemie. 9. Auflage. Springer-Verlag, 2014, ISBN 978-3-642-17972-3, ISSN 0937-7433, S. 341, doi:10.1007/978-3-642-17972-3 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).

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[1] Klaus-Heinrich Röhm: Funktioneller Aminosäurestoffwechsel. In: Peter C. Heinrich, Matthias Müller, Lutz Graeve (Hrsg.): Löffler/Petrides – Biochemie und Pathobiochemie. 9. Auflage. Springer-Verlag, 2014, ISBN 978-3-642-17972-3, ISSN 0937-7433, S. 341, doi:10.1007/978-3-642-17972-3 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).