Adriaan Bax

Bax studierte an der TU Delft mit dem Diplom 1978 und der Promotion 1981 über zweidimensionale NMR-Techniken. Während seiner Doktorandenphase war er auch im Labor für Physikalische Chemie der Universität Oxford bei Ray Freeman. Als Post-Doktorand war er an der Colorado State University (National Solid State NMR Facility) bei Gary Maciel. Ab 1983 war er am Labor für Chemische Physik des NIH und leitete dort seit 1983 die Abteilung Biophysikalische NMR-Spektroskopie. 2005 wurde er Distinguished Investigator des NIH.

Bax befasst sich mit der NMR und deren Anwendung in Chemie, Biochemie und Biologie und entwickelt Verfahren der verbesserten Ableitung der dreidimensionalen Struktur biologischer Substanzen (Proteine und RNA) aus NMR-Daten und untersuchte deren Dynamik mit NMR.

Ende der 1980er Jahre war er ein Pionier in Triple-Resonanz-Experimenten mit NMR, in denen die zu untersuchenden Moleküle mit Stickstoff-15- und Kohlenstoff-13-Isotopen angereichert sind.[1][2]

Weitere von ihm und seiner Gruppe entwickelte Verfahren beruhen auf der Chemischen Verschiebung[3] und Rest-Dipol-Kopplung (Residual Dipolar Coupling), wobei die zu untersuchenden Substanzen in Flüssigkristall-Medien gelöst werden, was bewirkte, dass die Dipol-Dipol-Kopplungen sich nicht mehr durch Rotationsdiffusion wegmitteln und so langreichweitige Ordnungen im Molekül über NMR messbar sind.[4][5][6][7]

Mit den Techniken untersuchte er auch Struktur und Dynamik von Proteinen in Membranen, zum Beispiel Hämagglutinin (Influenzavirus A) und Gp41 bei HIV.

Er gehört zu den meistzitierten Chemikern weltweit[8] (er war unter den Thomson Reuters Citation Laureates 2002–2005).

Er ist Fellow der American Association for the Advancement of Science, der National Academy of Sciences (2002), der American Academy of Arts and Sciences (2002) und korrespondierendes Mitglied der Königlich Niederländischen Akademie der Wissenschaften (1994). 2006 bis 2008 war er Präsident der International Society of Magnetic Resonance. 2009 wurde er Ehrendoktor der Freien Universität Brüssel. 2002 erhielt er den Hans Neurath Award der Protein Society, 2003 die Glenn T. Seaborg Medal und er erhielt die Goldmedaille der Niederländischen Chemischen Gesellschaft. Für 2018 wurden ihm der NAS Award for Scientific Reviewing und der Welch Award in Chemistry zugesprochen.

• Homepage am NIH
• Weitere Webseite am NIH
• Informationen zu und akademischer Stammbaum von Adriaan Bax bei academictree.org

1. M. Ikura, L. E. Kay, A. Bax: A novel approach for sequential assignment of 1H, 13C, and 15N spectra of proteins: heteronuclear triple-resonance three-dimensional NMR spectroscopy. Application to calmodulin, Biochemistry 29, 1990, S. 4659–4667
2. Lewis E. Kay, Mitsuhiko Ikura, Rolf Tschudin, Ad Bax: Three-dimensional triple-resonance NMR spectroscopy of isotopically enriched proteins, Journal of Magnetic Resonance 89, 1990, S. 496–514
3. G. Kontaxis, F. Delaglio, A. Bax: Molecular fragment replacement approach to protein structure determination by chemical shift and dipolar homology database mining, Methods in Enzymology 394, 2005, 42–78
4. N. Tjandra, A. Bax: Direct measurement of distances and angles in biomolecules by NMR in a dilute liquid crystalline medium, Science, 278, 1997, S. 1111–1114
5. N. Tjandra N, S. Grzesiek, A. Bax: Magnetic field dependence of nitrogen-proton J splittings in 15N-enriched human ubiquitin resulting from relaxation interference and residual dipolar coupling, Journal of the American Chemical Society 118, 1996, 6264–6272
6. A. Boisbouvier, F. Delagio, A. Bax: Direct observation of dipolar couplings between distant protons in weakly aligned nucleic acids, Proceedings of the National Academy of Sciences USA 100, 2003, 11333–11338
7. A. Bax, A. Grishaev: Weak alignment NMR: a hawk-eyed view of biomolecular structure, Curr. Opin. Struct. Biol. 15, 2005, S. 563–570
8. Citation Laureates 2002 (Memento vom 11. März 2009 im Internet Archive)