6-Phosphogluconat-Dehydrogenase
6-Phosphogluconat-Dehydrogenase (6PGD) ist das Enzym, das 6-Phosphogluconat zu Ribulose-5-phosphat umwandelt. Diese Reaktion ist der dritte Teilschritt im Pentosephosphatweg. 6PGD kommt in den meisten Lebewesen vor.[1]
6-Phosphogluconat-Dehydrogenase | ||
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6-Phosphogluconat dehydrogenase dimer, Ovis aries nach PDB 1PGO | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 482 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | PGD ; 6PGD | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.1.1.44, Oxidoreduktase | |
Reaktionsart | Decarboxylierende Dehydrierung | |
Substrat | 6-Phospho-D-gluconat + NADP+ | |
Produkte | Ribulose-5-phosphat + CO2 + NADPH/H+ | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 5226 | 110208 |
Ensembl | ENSG00000142657 | ENSMUSG00000028961 |
UniProt | P52209 | Q9DCD0 |
Refseq (mRNA) | NM_001304451 | NM_001081274 |
Refseq (Protein) | NP_001291380 | NP_001074743 |
Genlocus | Chr 1: 10.4 – 10.42 Mb | Chr 4: 149.15 – 149.17 Mb |
PubMed-Suche | 5226 | 110208 |
Ein möglicher 6PGD-Mangel aufgrund von Defekten im PGD-Gen verläuft asymptomatisch, selbst wenn weniger als fünf Prozent der normalen Menge am Enzym zur Verfügung steht. Bakterielle 6PGD agiert als Adhäsin.[2][3]
Katalysierte Reaktion
+ NADP+ + NADPH/H+ + CO2
6-Phosphogluconat wird zur Ketosäure dehydriert, wobei NADPH entsteht. Die Ketosäure zerfällt unter Abgabe von Kohlenstoffdioxid zu Ribulose-5-phosphat.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Hexosemonophosphatweg – Lern- und Lehrmaterialien
Einzelnachweise
- UniProt P52209, PROSITE: PROSITE documentation PDOC00390 (englisch)
- 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).
- Tan C, Fu S, Liu M, et al: Cloning, expression and characterization of a cell wall surface protein, 6-phosphogluconate-dehydrogenase, of Streptococcus suis serotype 2. In: Vet. Microbiol. 130. Jahrgang, Nr. 3–4, August 2008, S. 363–70, doi:10.1016/j.vetmic.2008.02.025, PMID 18403138.
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