مثنوي بروتين

مثنوي البروتين (بالإنجليزية: Protein dimer)‏ هو مركب كبير يتشكل من ارتباط بروتينين منفردين، أو بروتينين موحودين بروابط غير تساهمية في العادة. تشكل العديد من الجزيئات الكبيرة مثل: البروتينات والأحماض النووية مثنويات. المصطلح الأجنبي ديمر يعني «ثنائي الأجزاء». مثنوي البروتين هو نوع من بنى البروتين الرابعية.

مخطط لمثنوي ناقل اليوريديل غلاكتوز-1-فوسفات (GALT) في مركب مع يوريدين ثنائي الفوسفات غلاكتوز ^{[الإنجليزية]} الخاص بالإشريكية القولونية. أيونات: البوتاسيوم، الزنك، والحديد ظاهرة بالبنفسجي، الرمادي والبرونزي ^{[الإنجليزية]} على التوالي.

يتكون مثنوي البروتين المتجانس من بروتينين متماثلين (نسختين من نفس البروتين)، ويتكون مثنوي البروتين المتغاير من بروتينين مختلفين. أغلب مثنويات البروتين في الكيمياء الحيوية غير مرتبطة بروابط تساهمية. من الأمثلة على المثنويات المتغايرة غير المرتبطة تساهميا هو إنزيم الناسخ العكسي الذي يتكون من سلسلتين مختلفتين من الأحماض الأمينية.[1] أحد الاستثناءات هي المثنويات المرتبطة بجسور ثنائي كبريتيد مثل المثنوي المتجانس IKBKG ^{[الإنجليزية]}.[2]

تحتوي بعض البروتينات على نطاقات متخصصة تضمن التثني (نطاقات التثني) والتخصصية.[3]

مراجع

Sluis-Cremer N، Hamamouch N، San Félix A، Velazquez S، Balzarini J، Camarasa MJ (أغسطس 2006). "Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization". J. Med. Chem. ج. 49 ع. 16: 4834–41. DOI:10.1021/jm0604575. PMID:16884295.
Herscovitch M، Comb W، Ennis T، Coleman K، Yong S، Armstead B، Kalaitzidis D، Chandani S، Gilmore TD (فبراير 2008). "Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347". Biochemical and Biophysical Research Communications. ج. 367 ع. 1: 103–8. DOI:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC:2277332. PMID:18164680.
Amoutzias، Grigoris D.؛ Robertson، David L.؛ Van de Peer، Yves؛ Oliver، Stephen G. (1 مايو 2008). "Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors". Trends in Biochemical Sciences. ج. 33 ع. 5: 220–229. DOI:10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN:0968-0004. PMID:18406148.

بوابة علم الأحياء
بوابة علم الوراثة
بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
بوابة الكيمياء الحيوية

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid16884295-1] Sluis-Cremer N، Hamamouch N، San Félix A، Velazquez S، Balzarini J، Camarasa MJ (أغسطس 2006). "Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization". J. Med. Chem. ج. 49 ع. 16: 4834–41. DOI:10.1021/jm0604575. PMID:16884295.

[pmid18164680-2] Herscovitch M، Comb W، Ennis T، Coleman K، Yong S، Armstead B، Kalaitzidis D، Chandani S، Gilmore TD (فبراير 2008). "Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347". Biochemical and Biophysical Research Communications. ج. 367 ع. 1: 103–8. DOI:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC:2277332. PMID:18164680.

[3] Amoutzias، Grigoris D.؛ Robertson، David L.؛ Van de Peer، Yves؛ Oliver، Stephen G. (1 مايو 2008). "Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors". Trends in Biochemical Sciences. ج. 33 ع. 5: 220–229. DOI:10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN:0968-0004. PMID:18406148.