حركية ميكايليس ومينتين

حركية ميكايليس ومينتين (بالإنجليزية: Michaelis–Menten kinetics)‏ عندما تكون التراكيز صغيرة، فأن سرعة رد الفعل تكبر بشكل مئوي (تدريجي).[1][2][3] أما عندما تكون التراكيز كبيرة، فأن سرعة رد الفعل لن تزيد مئويا، وأنما تصل إلى أعلى سرعة (سرعة القمة).

رسم بياني يوضح سير الإنزيم

مراجع

Leskovac، V. (2003). Comprehensive enzyme kinetics. New York: Kluwer Academic/Plenum Pub. ISBN:978-0-306-46712-7.
Chakraborty، S. (23 ديسمبر 2009). Microfluidics and Microfabrication (ط. 1). Springer. ISBN:978-1-4419-1542-9.
Michaelis، L.؛ Menten، M.L. (1913). "Die Kinetik der Invertinwirkung". Biochem Z. ج. 49: 333–369{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: postscript (link)

بوابة الفيزياء
بوابة كيمياء فيزيائية
بوابة الكيمياء الحيوية
بوابة الكيمياء

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] Leskovac، V. (2003). Comprehensive enzyme kinetics. New York: Kluwer Academic/Plenum Pub. ISBN:978-0-306-46712-7.

[2] Chakraborty، S. (23 ديسمبر 2009). Microfluidics and Microfabrication (ط. 1). Springer. ISBN:978-1-4419-1542-9.

[3] Michaelis، L.؛ Menten، M.L. (1913). "Die Kinetik der Invertinwirkung". Biochem Z. ج. 49: 333–369{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: postscript (link)