حمض أميني

مسلسلة كودونات في جزيء mRNA . يتكون كل كودون من ثلاثة قواعد نتروجينية : G , C , U , A .

الأحماض الأمينية هي اللبنة الصغرى لتكوين بروتين. إضافة إلى بناء الخلايا والخلايا العضلية وإصلاح الأنسجة تشكل الأحماض الأمينية مادة البناء الأساسية للأجسام المضادة في نظام المناعة لمكافحة غزو البكتريا والفيروسات؛ كما تشكل جزءاً أساسياً في تصنيع الإنزيمات والهرمونات في جسم الإنسان؛ وهي تبني البروتينات النووية RNA (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرايبوزي) والدنا (الحَمْضُ الرايبوزي النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين) وهي الحاملة للشفرة الجينية الوراثية. كما تقوم الأحماض الأمينية بحمل الأكسجين في الهيموجلوبين في كرات الدم الحمراء وتوزعه في أعضاء الجسم المختلفة عن طريق الدورة الدموية، والأحماض الأمينية هي المكون الأساسي للعضلات وبروتينات الجسم. يتكون جسم الإنسان البالغ من نحو 16 كيلوجرام من البروتينات.

نظريا يوجد 64 نوع من الأحماض الأمينية، فالـ دي أن إيه يُبنى أساسا من 4 قواعد نتروجينية، يرمز لها بالحروف: A، C، G، T . وتبنى الأحماض الأمينية عادة بتركيب عدة قواعد نتروجينية، مثل GCA, GCC, GCG؛ كل منها يسمى كودون. لكن المتوفر في أجسام الكائنات الحية أقل من ذلك - ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير من الأحماض الأمينية (الكودونات) يتشكل بأكثر من ثلاث قواعد نتروجينية وقد تصل إلى 6، والبعض منها مكون فقط من كودون واحد.

الحمض الأميني هو أحد مركبات عضوية تحمل نوعين من الجذور الكيميائية، وهي طرف قاعدي أميني (نشادري) [6] ${\displaystyle NH_{2}-}$ وطرف حمضي كربوكسيل ${\displaystyle COOH}$ متحدتين مع ذرة كربون مرتبطة بدورها ببقية عضوية جانبية Side chain ${\displaystyle R}$ تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تُعتبر الأحماض الأمينية وحدات التركيب الأساسي للبروتينات في الكائنات الحية، فهي تكون العضلات والأنسجة والأعضاء والجلد، وتدخل في تركيب الهرمونات والإنزيمات، وكذلك في تركيب خلايا المناعة.

للتذكرة بالقواعد النتروجينية:

• أدينين = A
• جوانين = G
• ثايمين = T
• سايتوسين = C
• يوراسيل = U

يعتبر هيدروكسي كرب أميد (بالإنجليزية: Hydroxycarbamide)‏ الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل COOH- . وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة (أحمر: ألفا، بيتا، جاما) التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي:

البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني NH₂ فوق السلسلة الكربونية، ${\displaystyle R\,}$ هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.

• حموض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل ويرقم بألفا ${\displaystyle C_{\alpha }}$. يسمى المركب بالحمض 2-أمينوإيثانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف بالجلايسين Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية ${\displaystyle R}$، فعوضا عن ذرة الهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا في الجلايسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر الميثيل Methyl في حالة الألانين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة للتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.

L-Alanin

• حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل ${\displaystyle C_{\beta }}$، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، ويلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين.
• حموض غاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل ${\displaystyle C_{\gamma }}$، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الغاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.

التماثلية البصرية (التناظر)

لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجلايسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطاً بجذور مختلفة ومجموعة جانبية ${\displaystyle R}$ مميزة لذا نقول أنه كايرالي Chiral أو مركز ناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في الكيمياء الحيوية، بـ ${\displaystyle D}$، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ ${\displaystyle L}$. ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة الضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير ${\displaystyle D}$، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير ${\displaystyle L}$، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعمالاً في الكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسب قاعدة "كان إنجولد بريلوج" فــ ${\displaystyle D}$ == R و${\displaystyle L}$ == S.

نموذج للنظيرتين البصريتين للألنين.

ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن (بالإنجليزية: Cysteine)‏ لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ ${\displaystyle D}$ -سيستين هو الـ S -سيستين، والـ ${\displaystyle L}$ -سيستين هو الـ R -سيستين.[7]

و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ ${\displaystyle D}$ -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ ${\displaystyle L}$ -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماماً كما لا يمكن مطابقة كف اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى ^صورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النظيرة ${\displaystyle L}$ وليست ${\displaystyle D}$. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ ${\displaystyle D}$-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات[8] مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض البكتيريا.[9]

21 proteinogenic α-amino acids توجد في حقيقيات النوى ، مجمعة حسب سلاسلها الجانبية'، وقيم pK_a وكذلك قيم البهاء pH (7.4). من ضمنها 10 أحماض أمينية ضرورية هي: الثلاثة العلويين (يسار) والمجموعة السفلى ما عدا أقصرهم الألانين

تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، والمشفرة في الشفرة الوراثية، إلى مجموعات حسب عدد من الخصائص الفيزيائية والكيميائية والأحيائية:

• الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة : بما أن المجموعة الجانبية ${\displaystyle R}$ هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن إذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic.
• القطبيـة الكهربائيـة : تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (وهي عبارة عن محلول قطبي للماء)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجموعات الجانبية ${\displaystyle R}$ القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، وهي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.

مخطط فيين لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية وقطبيتها الكهربائية.

• القاعديـة\الحمضيـة : السلسلة الجانبية ${\displaystyle R}$ من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine وهو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين والليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية والحمضية قطبية جداً وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
• يمكن أيضاً أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي إلى:
  • أحماض أمينية ضرورية Essential لا يصنعها الجسم، ويجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين والليسين.
  • أحماض أمينية شبه أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو؛ ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال: الأرجنين والهستيدين Histidine.
  • أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ويمكن للجسم تصنيعها، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين والبرولين Proline.

كاربونات ثنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الأملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.

تنتقل الحوامض الأمينية، وهي النواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الأمعاء الدقيقة كما تمتص أيضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية: 1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، أو لترميم نسيج قديم أو للإحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة. 2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) أو الكريانين (Creatine) 3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. إذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك أو يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن الهدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.

إن وجود الأحماض الأمينية في الجسم يأتي من مصدرين هما:

1- الجزء الأكبر من الأحماض الأمينية يتناوله المرء من الغذاء: اللحوم والاسماك والبيض ومنتجات الألبان والحليب والجبن، والبقوليات، مثل الفول والعدس والفاصوليا والبازلاء وفول الصويا والحمص ولوبيا. تنويع الغذاء أحسن ضمان للحصول عليها جميعا، لأنها تدخل في تركيبات بروتينات الجسم (مثل العضلات وأنسجة الأعضاء)، وكذلك في تركيبات الهرمونات والإنزيمات، علاوة على ذلك تدخل في تركيب الخلايا المناعية.

2-من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال الجوع وسوء التغذية.

• أيض البروتينات:

1) الهدمي Catabolic و

2)البنائي Anabolic

• المظفر، سامي عبد المهدي، رياض رشيد سلمان «الكيمياء الحياتية (دار الكتب الطباعة – النشر» جامعة بغداد، كلية التربية 1984
• Roger, L; DeKock, Harry, B. gray "chemical structure and bonding" 1980 ترجمة: زكوم، مهدي ناجي، جماعة البصرة (1983).
• مقدمات في كيمياء الحياة، ترجمة الدكتور أحمد سلمان الجنابي.
• أسس الكيمياء العامة والعضوية والحياتية/ تأليف. جون ر.هرار ترجمة الدكتور عبد ناجي
• هربت ما يسليش/ تاليف هوارد بنجامكين/ جاكوب شارفكين
• هابر «الكيمياء الحيوية» ترجمة وأشراف أ.د. رويدة أبو سمرة د. نزار حمود / د. عماد أبو علي .

• قاعدة الطرف الأميني
• أيض البروتينات
• إشارة تصدير نووي
• بروتين اندماجي
• نطاق بروتين
• طرف كربوكسيلي
• طرف أميني
• شفرة جينية
• ببيد

• بوابة أيض
• بوابة الكيمياء
• بوابة الكيمياء الحيوية
• بوابة صيدلة
• بوابة طب
• بوابة علم الأحياء
• بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي