ببتيداز

ببتيداز أو البروتياز (بالإنجليزية: Protease)‏ هي مجموعة من الإنزيمات البروتينية تعمل على تحلل جزيئات البروتين الكبيرة وتجزئتها إلى بروتينات قصيرة. فالإنزيم يبدأ بتفكيك سلسلة البروتين الطويلة بواسطة التحليل المائي للببتيد في السندات التي تربط الأحماض الأمينية معا في سلسلة الببتيد المشكل للبروتين. ويعد الببتيداز أحد الانزيمات التي تساعد على الهضم، والذي يقوم بتفكيك البروتينات في المعدة والامعاء إلى مركباتها الاساسية - الأحماض الأمينية. وتتواجد هذه الانزيمات بنوعين: ببتيداز داخلية (Endopeptidase) وببتيداز خارجية (Exopeptidase).

بنية أحد أنواع إنزيم البروتييز

التصنيف

تصنف البروتياز (ببتيداز) حاليا إلى ست مجموعات رئيسية:

  • -سيرين البروتياز،
  • -ثريونين البروتياز،
  • -سيستين بروتياز،
  • -اسبارتيتي البروتياز،
  • -بروتياز حمض الجلوتاميك،
  • بروتياز فلزي (بالإنجليزية: Metalloproteases)‏.

لم يصنف «ثريونين البروتياز» و «بروتياز حمض الجلوتاميك» حتى عام 1995 و 2004 على التوالي. الآلية المستخدمة ليلتصق سندات الببتيد، تنطوي على إجراء بقايا الأحماض الأمينية التي تحتوي على السيستين وثريونين (البروتياز) أو جزيء الماء (حمض الأسبارتيك، حمض البروتياز الفلزي والجلوتاميك) أليف النواة، بحيث يمكن أن تهاجم مجموعة حمض كربوكسيلي. طريقة واحدة لجعل النيوكليوفيل هي ثالوث الحفاز، حيث يتم استخدام بقايا الحامض الاميني لتفعيل السيرين، السيستين، أو ثريونين النيوكليوفيل.

داخل كل من مجموعات واسعة وقد تم تصنيف البروتياز، من خلال رولينغز و باريت، إلى أسر البروتياز ذات الصلة.[1][2]

اقرأ أيضا

المراجع

  1. Rawlings ND, Barrett AJ, Bateman A (يناير 2010). "MEROPS: the peptidase database". Nucleic Acids Res. ج. 38 ع. Database issue: D227–33. DOI:10.1093/nar/gkp971. PMC:2808883. PMID:19892822.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  2. MEROPS نسخة محفوظة 14 نوفمبر 2006 على موقع واي باك مشين.
  • أيقونة بوابةبوابة الكيمياء
  • أيقونة بوابةبوابة علم الأحياء
  • أيقونة بوابةبوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
  • أيقونة بوابةبوابة الكيمياء الحيوية
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.